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万見
- PDB-7zvw: NuA4 Histone Acetyltransferase Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zvw
タイトルNuA4 Histone Acetyltransferase Complex
要素
  • (Actin) x 2
  • Chromatin modification-related protein EAF1
  • Enhancer of polycomb-like protein
  • SWR1-complex protein 4
  • Transcription-associated protein
キーワードTRANSCRIPTION / NuA4 / histone acetyltransferase complex / Epigenetics / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / piccolo histone acetyltransferase complex / : / Swr1 complex / kinetochore assembly / Ino80 complex / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy ...: / : / piccolo histone acetyltransferase complex / : / Swr1 complex / kinetochore assembly / Ino80 complex / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nucleosome / chromatin organization / histone binding / cytoskeleton / hydrolase activity / chromatin remodeling / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains ...SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / Myb-like DNA-binding domain / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Homeobox-like domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin / Transcription-associated protein / SWR1-complex protein 4 / Enhancer of polycomb-like protein / Chromatin modification-related protein EAF1 / Actin
類似検索 - 構成要素
生物種Komagataella phaffii GS115 (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Schultz, P. / Ben-Shem, A. / Frechard, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-CE12-0022 フランス
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: The structure of the NuA4-Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification.
著者: Alexander Fréchard / Céline Faux / Rozalie Hexnerova / Corinne Crucifix / Gabor Papai / Ekaterina Smirnova / Conor McKeon / Florie Lo Ying Ping / Dominique Helmlinger / Patrick Schultz / Adam Ben-Shem /
要旨: Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa ...Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa NuA4 complex, which plays pivotal roles in both transcription and DNA-damage repair. NuA4 has the unique capacity to acetylate histone targets located several nucleosomes away from its recruitment site. Neither the molecular mechanism of this activity nor its physiological importance are known. Here we report the structure of the Pichia pastoris NuA4 complex, with its core resolved at 3.4-Å resolution. Three subunits, Epl1, Eaf1 and Swc4, intertwine to form a stable platform that coordinates all other modules. The HAT module is firmly anchored into the core while retaining the ability to stretch out over a long distance. We provide structural, biochemical and genetic evidence that an unfolded linker region of the Epl1 subunit is critical for this long-range activity. Specifically, shortening the Epl1 linker causes severe growth defects and reduced H4 acetylation levels over broad chromatin regions in fission yeast. Our work lays the foundations for a mechanistic understanding of NuA4's regulatory role and elucidates how its essential long-range activity is attained.
#1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2022
タイトル: The structure of the NuA4/Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification
著者: Schultz, P. / Frechard, A. / Hexnerova, R. / Crucifix, C. / Papai, G. / Smirnova, E. / Faux, C. / Ping, F. / Helmlinger, D. / Ben-Shem, A.
履歴
登録2022年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
改定 1.32023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription-associated protein
B: Actin
G: Actin
E: Chromatin modification-related protein EAF1
F: SWR1-complex protein 4
C: Enhancer of polycomb-like protein
H: Chromatin modification-related protein EAF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)922,61511
ポリマ－921,5527
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area54540 Å2
ΔGint-328 kcal/mol
Surface area207190 Å2

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要素

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タンパク質 , 6種, 7分子 ABGEHFC

#1: タンパク質 Transcription-associated protein


分子量: 438055.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: C4QYV4
#2: タンパク質 Actin


分子量: 41736.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: Q9P4D1
#3: タンパク質 Actin


分子量: 53009.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: C4QXM9
#4: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF1 / ESA1-associated factor 1 / Vacuolar import and degradation protein 21


分子量: 118498.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: C4R7G0
#5: タンパク質 SWR1-complex protein 4


分子量: 64916.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: C4R0G7
#6: タンパク質 Enhancer of polycomb-like protein


分子量: 86836.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 株: GS115 / ATCC 20864 / 参照: UniProt: C4R6V1

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NuA4 histone acetyltransferase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Komagataella phaffii GS115 (菌類)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2150 mMPotassium acetateKOAc1
35 mMMagnesium acetateMgOAc1
42 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
55 mMAmmonium acetateNH4OAc1
60.0025 %Dodecyl-maltosideDDM1
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 52.8 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1265830
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 518386 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00338472
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58452245
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4995280
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046006
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046718

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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