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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zu0 | ||||||||||||
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タイトル | HOPS tethering complex from yeast | ||||||||||||
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![]() | CYTOSOLIC PROTEIN / HOPS / tethering complex / lysosome / membrane fusion / Rab GTPase / cryo-EM | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() histone catabolic process / organelle fusion / endosomal vesicle fusion / regulation of SNARE complex assembly / CORVET complex / HOPS complex / vesicle tethering / vacuole-mitochondrion membrane contact site / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / vacuolar protein processing ...histone catabolic process / organelle fusion / endosomal vesicle fusion / regulation of SNARE complex assembly / CORVET complex / HOPS complex / vesicle tethering / vacuole-mitochondrion membrane contact site / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / vacuolar protein processing / vacuole fusion, non-autophagic / vesicle fusion with vacuole / Golgi to endosome transport / Golgi to vacuole transport / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / vesicle docking / endosome organization / vacuole organization / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / piecemeal microautophagy of the nucleus / fungal-type vacuole / fungal-type vacuole membrane / vesicle docking involved in exocytosis / endosomal transport / lysosome organization / endosome to lysosome transport / vesicle-mediated transport / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to starvation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / macroautophagy / intracellular protein transport / RING-type E3 ubiquitin transferase / small GTPase binding / autophagy / endocytosis / ubiquitin protein ligase activity / protein transport / late endosome / protein-macromolecule adaptor activity / actin binding / early endosome membrane / endosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||||||||
![]() | Shvarev, D. / Schoppe, J. / Koenig, C. / Perz, A. / Fuellbrunn, N. / Kiontke, S. / Langemeyer, L. / Januliene, D. / Schnelle, K. / Kuemmel, D. ...Shvarev, D. / Schoppe, J. / Koenig, C. / Perz, A. / Fuellbrunn, N. / Kiontke, S. / Langemeyer, L. / Januliene, D. / Schnelle, K. / Kuemmel, D. / Froehlich, F. / Moeller, A. / Ungermann, C. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the HOPS tethering complex, a lysosomal membrane fusion machinery. 著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian ...著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian Fröhlich / Arne Moeller / Christian Ungermann / ![]() 要旨: Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a ...Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a conserved heterohexameric tethering complex. On the membranes to be fused, HOPS binds small membrane-associated GTPases and assembles SNAREs for fusion, but how the complex fulfills its function remained speculative. Here, we used cryo-electron microscopy to reveal the structure of HOPS. Unlike previously reported, significant flexibility of HOPS is confined to its extremities, where GTPase binding occurs. The SNARE-binding module is firmly attached to the core, therefore, ideally positioned between the membranes to catalyze fusion. Our data suggest a model for how HOPS fulfills its dual functionality of tethering and fusion and indicate why it is an essential part of the membrane fusion machinery. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 645.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 484 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 860.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 910.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 93.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 143.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14964MC ![]() 7ztyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ACE
#1: タンパク質 | 分子量: 117617.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 遺伝子: PEP5, END1, VAM1, VPL9, VPS11, VPT11, YMR231W, YM9959.13 発現宿主: ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 107531.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PEP3, VAM8, VPS18, VPT18, YLR148W, L9634.2 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 123049.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VAM6, CVT4, VPL18, VPL22, VPS39, YDL077C / 発現宿主: ![]() ![]() |
-Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 3種, 3分子 BDF
#2: タンパク質 | 分子量: 92857.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS16, VAM9, VPT16, YPL045W / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 79354.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS33, SLP1, VAM5, YLR396C, L8084.15 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 116530.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS41, FET2, VAM2, YDR080W, D446, YD8554.13 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Tethering complex HOPS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 244661 詳細: Resolution of the consensus map of the lower part of the complex is used here 対称性のタイプ: POINT |