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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zli | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of C-mannosyltransferase CeDPY19, in complex with Dol25-P-Man and bound to CMT2-Fab and anti-Fab nanobody | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / C-mannosyltransferase | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein C-linked glycosylation via 2'-alpha-mannosyl-L-tryptophan / mannosyltransferase activity / nuclear inner membrane / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nervous system development / carbohydrate metabolic process / cell differentiation / immune response / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm ...protein C-linked glycosylation via 2'-alpha-mannosyl-L-tryptophan / mannosyltransferase activity / nuclear inner membrane / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nervous system development / carbohydrate metabolic process / cell differentiation / immune response / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | synthetic construct (人工物)![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å | ||||||
![]() | Bloch, J.S. / Mukherjee, S. / Boilevin, J. / Irobalieva, R. / Darbre, T. / Reymond, J.L. / Kossiakoff, A.A. / Goddard-Borger, E.D. / Locher, K.P. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure, sequon recognition and mechanism of tryptophan C-mannosyltransferase. 著者: Joël S Bloch / Alan John / Runyu Mao / Somnath Mukherjee / Jérémy Boilevin / Rossitza N Irobalieva / Tamis Darbre / Nichollas E Scott / Jean-Louis Reymond / Anthony A Kossiakoff / Ethan D ...著者: Joël S Bloch / Alan John / Runyu Mao / Somnath Mukherjee / Jérémy Boilevin / Rossitza N Irobalieva / Tamis Darbre / Nichollas E Scott / Jean-Louis Reymond / Anthony A Kossiakoff / Ethan D Goddard-Borger / Kaspar P Locher / ![]() ![]() ![]() 要旨: C-linked glycosylation is essential for the trafficking, folding and function of secretory and transmembrane proteins involved in cellular communication processes. The tryptophan C- ...C-linked glycosylation is essential for the trafficking, folding and function of secretory and transmembrane proteins involved in cellular communication processes. The tryptophan C-mannosyltransferase (CMT) enzymes that install the modification attach a mannose to the first tryptophan of WxxW/C sequons in nascent polypeptide chains by an unknown mechanism. Here, we report cryogenic-electron microscopy structures of Caenorhabditis elegans CMT in four key states: apo, acceptor peptide-bound, donor-substrate analog-bound and as a trapped ternary complex with both peptide and a donor-substrate mimic bound. The structures indicate how the C-mannosylation sequon is recognized by this CMT and its paralogs, and how sequon binding triggers conformational activation of the donor substrate: a process relevant to all glycosyltransferase C superfamily enzymes. Our structural data further indicate that the CMTs adopt an unprecedented electrophilic aromatic substitution mechanism to enable the C-glycosylation of proteins. These results afford opportunities for understanding human disease and therapeutic targeting of specific CMT paralogs. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 221.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 178.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 53 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 76.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#4: タンパク質 | 分子量: 80892.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: dpy-19, F22B7.10 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P34413, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの |
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-抗体 , 3種, 3分子 HKL
#1: 抗体 | 分子量: 25000.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 抗体 | 分子量: 13390.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: 抗体 | 分子量: 23238.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 14分子 ![](data/chem/img/IZY.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-IZY / [( |
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#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: 3D ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: C-mannosyltransferase CeDPY19, in complex with Dol25-P-Man and bound to CMT2-Fab and anti-Fab nanobody タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 301020 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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