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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zc6 | |||||||||
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タイトル | Na+ - translocating ferredoxin: NAD+ reductase (Rnf) of C. tetanomorphum | |||||||||
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![]() | FLAVOPROTEIN / Rnf / flavin / iron-sulfur cluster / sodium ion translocation / anaerobic energy metabolism / oxidoreductase / electron transport / redox-coupled sodium pump | |||||||||
機能・相同性 | : / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN / IRON/SULFUR CLUSTER![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å | |||||||||
![]() | Ermler, U. / Vitt, S. / Buckel, W. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Purification and structural characterization of the Na-translocating ferredoxin: NAD reductase (Rnf) complex of Clostridium tetanomorphum. 著者: Stella Vitt / Simone Prinz / Martin Eisinger / Ulrich Ermler / Wolfgang Buckel / ![]() 要旨: Various microbial metabolisms use H/Na-translocating ferredoxin:NAD reductase (Rnf) either to exergonically oxidize reduced ferredoxin by NAD for generating a transmembrane electrochemical potential ...Various microbial metabolisms use H/Na-translocating ferredoxin:NAD reductase (Rnf) either to exergonically oxidize reduced ferredoxin by NAD for generating a transmembrane electrochemical potential or reversely to exploit the latter for producing reduced ferredoxin. For cryo-EM structural analysis, we elaborated a quick four-step purification protocol for the Rnf complex from Clostridium tetanomorphum and integrated the homogeneous and active enzyme into a nanodisc. The obtained 4.27 Å density map largely allows chain tracing and redox cofactor identification complemented by biochemical data from entire Rnf and single subunits RnfB, RnfC and RnfG. On this basis, we postulated an electron transfer route between ferredoxin and NAD via eight [4Fe-4S] clusters, one Fe ion and four flavins crossing the cell membrane twice related to the pathway of NADH:ubiquinone reductase. Redox-coupled Na translocation is provided by orchestrating Na uptake/release, electrostatic effects of the assumed membrane-integrated FMN semiquinone anion and accompanied polypeptide rearrangements mediated by different redox steps. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 263.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 212.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 55.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 84 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14622MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 6分子 ABCDEG
#1: タンパク質 | 分子量: 20594.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28008.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 47164.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 32990.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 21213.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 19502.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
-非ポリマー , 4種, 12分子 ![](data/chem/img/FE.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/RBF.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/RBF.gif)
#7: 化合物 | ChemComp-FE / | ||||
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#8: 化合物 | ChemComp-SF4 / #9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-RBF / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Na+ -translocating ferredoxin: NAD+ reductase (Rnf) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.165 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2100 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88423 / 対称性のタイプ: POINT |