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万見
- PDB-7z4z: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the dimerization module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z4z
タイトルHuman NEXT dimer - focused reconstruction of the dimerization module
要素
  • Exosome RNA helicase MTR4
  • Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
キーワードRNA BINDING PROTEIN / HELICASE / ATPASE / RNA DEGRADATION / EXOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing ...: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / nuclear speck / DNA damage response / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich / PSP ...rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Exosome RNA helicase MTR4 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Gerlach, P. / Lingaraju, M. / Salerno-Kochan, A. / Bonneau, F. / Basquin, J. / Conti, E.
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European CommissionERC-2016-ADG 740329 EXORICOEuropean Union
German Research Foundation (DFG)SFB/TRR 237 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1035 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structure and regulation of the nuclear exosome targeting complex guides RNA substrates to the exosome.
著者: Piotr Gerlach / William Garland / Mahesh Lingaraju / Anna Salerno-Kochan / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Torben Heick Jensen / Elena Conti /
要旨: In mammalian cells, spurious transcription results in a vast repertoire of unproductive non-coding RNAs, whose deleterious accumulation is prevented by rapid decay. The nuclear exosome targeting ...In mammalian cells, spurious transcription results in a vast repertoire of unproductive non-coding RNAs, whose deleterious accumulation is prevented by rapid decay. The nuclear exosome targeting (NEXT) complex plays a central role in directing non-functional transcripts to exosome-mediated degradation, but the structural and molecular mechanisms remain enigmatic. Here, we elucidated the architecture of the human NEXT complex, showing that it exists as a dimer of MTR4-ZCCHC8-RBM7 heterotrimers. Dimerization preconfigures the major MTR4-binding region of ZCCHC8 and arranges the two MTR4 helicases opposite to each other, with each protomer able to function on many types of RNAs. In the inactive state of the complex, the 3' end of an RNA substrate is enclosed in the MTR4 helicase channel by a ZCCHC8 C-terminal gatekeeping domain. The architecture of a NEXT-exosome assembly points to the molecular and regulatory mechanisms with which the NEXT complex guides RNA substrates to the exosome.
履歴
登録2022年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
B: Exosome RNA helicase MTR4
C: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
D: Exosome RNA helicase MTR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)305,9824
ポリマ－305,9824
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger CCHC domain-containing protein 8 / TRAMP-like complex RNA-binding factor ZCCHC8


分子量: 34668.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZCCHC8 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6NZY4
#2: タンパク質 Exosome RNA helicase MTR4 / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic ...ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic activity 2-like 2 / TRAMP-like complex helicase


分子量: 118322.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTREX, DOB1, KIAA0052, MTR4, SKIV2L2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42285, RNA helicase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the dimerization module
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 2.09 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55022 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0024918
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6956716
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.056703
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045799
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008888

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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