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万見
- PDB-7yvb: Aplysia californica FaNaC in ligand bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yvb
タイトルAplysia californica FaNaC in ligand bound state
要素
  • FMRFamide-gated Na+ channel
  • Phe-Met-Arg-Phe-amide
キーワードTRANSPORT PROTEIN / neuropeptide / ion channel / FMRFamide
機能・相同性Epithelial sodium channel / Amiloride-sensitive sodium channel / ligand-gated sodium channel activity / membrane / FMRFamide-gated Na+ channel
機能・相同性情報
生物種Aplysia californica (無脊椎動物)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chen, Q.F. / Liu, F.L. / Dang, Y. / Feng, H. / Zhang, Z. / Ye, S.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071202 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171201 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2023
タイトル: Structure and mechanism of a neuropeptide-activated channel in the ENaC/DEG superfamily.
著者: Fenglian Liu / Yu Dang / Lu Li / Hao Feng / Jianlin Li / Haowei Wang / Xu Zhang / Zhe Zhang / Sheng Ye / Yutao Tian / Qingfeng Chen /
要旨: Phe-Met-Arg-Phe-amide (FMRFamide)-activated sodium channels (FaNaCs) are a family of channels activated by the neuropeptide FMRFamide, and, to date, the underlying ligand gating mechanism remains ...Phe-Met-Arg-Phe-amide (FMRFamide)-activated sodium channels (FaNaCs) are a family of channels activated by the neuropeptide FMRFamide, and, to date, the underlying ligand gating mechanism remains unknown. Here we present the high-resolution cryo-electron microscopy structures of Aplysia californica FaNaC in both apo and FMRFamide-bound states. AcFaNaC forms a chalice-shaped trimer and possesses several notable features, including two FaNaC-specific insertion regions, a distinct finger domain and non-domain-swapped transmembrane helix 2 in the transmembrane domain (TMD). One FMRFamide binds to each subunit in a cleft located in the top-most region of the extracellular domain, with participation of residues from the neighboring subunit. Bound FMRFamide adopts an extended conformation. FMRFamide binds tightly to A. californica FaNaC in an N terminus-in manner, which causes collapse of the binding cleft and induces large local conformational rearrangements. Such conformational changes are propagated downward toward the TMD via the palm domain, possibly resulting in outward movement of the TMD and dilation of the ion conduction pore.
履歴
登録2022年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FMRFamide-gated Na+ channel
B: FMRFamide-gated Na+ channel
C: FMRFamide-gated Na+ channel
P: Phe-Met-Arg-Phe-amide
Q: Phe-Met-Arg-Phe-amide
R: Phe-Met-Arg-Phe-amide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,13424
ポリマ－231,7146
非ポリマー6,42018
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 FMRFamide-gated Na+ channel


分子量: 76638.312 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 672-679 correspond to the EXPRESSION TAG, whereas resides 660-665 correspond to the thrombin cleavage site, and resides 654-659 and 666-671 correspond to flexible linkers.
由来: (組換発現) Aplysia californica (無脊椎動物)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q4TZI8
#2: タンパク質・ペプチド Phe-Met-Arg-Phe-amide


分子量: 599.767 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Trimeric FMRFamide activated sodium channel from Aplysia californica (AcFaNaC)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.073 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Aplysia californica (無脊椎動物)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293F / プラスミド: pEZT-BM
緩衝液pH: 8
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1160GATAN K3 (6k x 4k)
2160GATAN K3 (6k x 4k)
3160GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
画像処理
IDImage recording-ID
11
22
33
41
CTF補正
IDEM image processing-IDタイプ
11PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
22PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
33PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
44PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成
ID解像度 (Å)解像度の算出法粒子像の数Image processing-IDEntry-ID対称性のタイプ
12.9FSC 0.143 CUT-OFF26700017YVBPOINT
22.9FSC 0.143 CUT-OFF26700017YVBPOINT
32.9FSC 0.143 CUT-OFF26700017YVBPOINT
42.9FSC 0.143 CUT-OFF26700017YVBPOINT
52.9FSC 0.143 CUT-OFF26700027YVBPOINT
62.9FSC 0.143 CUT-OFF26700027YVBPOINT
72.9FSC 0.143 CUT-OFF26700027YVBPOINT
82.9FSC 0.143 CUT-OFF26700027YVBPOINT
92.9FSC 0.143 CUT-OFF26700037YVBPOINT
102.9FSC 0.143 CUT-OFF26700037YVBPOINT
112.9FSC 0.143 CUT-OFF26700037YVBPOINT
122.9FSC 0.143 CUT-OFF26700037YVBPOINT
133FSC 0.143 CUT-OFF26700047YVBPOINT
142.9FSC 0.143 CUT-OFF26700047YVBPOINT
152.9FSC 0.143 CUT-OFF26700047YVBPOINT
162.9FSC 0.143 CUT-OFF26700047YVBPOINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化最高解像度: 2.9 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00512138
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.75516413
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d24.1631770
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471890
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042076

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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