+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7yev | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | In situ structure of polymerase complex of mammalian reovirus in the pre-elongation state | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / mammalian reovirus / cryo-em / RNA dependent RNA polymerase / transcription | |||||||||
機能・相同性 | ![]() viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / viral capsid / mRNA guanylyltransferase activity / viral nucleocapsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm ...viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / viral capsid / mRNA guanylyltransferase activity / viral nucleocapsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / GTP binding / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Bao, K.Y. / Zhang, X.L. / Li, D.Y. / Zhu, P. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: In situ structures of polymerase complex of mammalian reovirus illuminate RdRp activation and transcription regulation. 著者: Keyan Bao / Xueli Zhang / Dongyu Li / Wei Sun / Zhenzhao Sun / Jingfei Wang / Ping Zhu / ![]() 要旨: Mammalian reovirus (reovirus) is a multilayered, turreted member of characterized by transcription of dsRNA genome within the innermost capsid shell. Here, we present high-resolution in situ ...Mammalian reovirus (reovirus) is a multilayered, turreted member of characterized by transcription of dsRNA genome within the innermost capsid shell. Here, we present high-resolution in situ structures of reovirus transcriptase complex in an intact double-layered virion, and in the uncoated single-layered core particles in the unloaded, reloaded, pre-elongation, and elongation states, respectively, obtained by cryo-electron microscopy and sub-particle reconstructions. At the template entry of RNA-dependent RNA polymerase (RdRp), the RNA-loading region gets flexible after uncoating resulting in the unloading of terminal genomic RNA and inactivity of transcription. However, upon adding transcriptional substrates, the RNA-loading region is recovered leading the RNAs loaded again. The priming loop in RdRp was found to play a critical role in regulating transcription, which hinders the elongation of transcript in virion and triggers the rearrangement of RdRp C-terminal domain (CTD) during elongation, resulting in splitting of template-transcript hybrid and opening of transcript exit. With the integration of these structures, a transcriptional model of reovirus with five states is proposed. Our structures illuminate the RdRp activation and regulation of the multilayered turreted reovirus. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.2 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 406.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 645.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33778MC ![]() 7yedC ![]() 7yezC ![]() 7yf0C ![]() 7yfeC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 4種, 22分子 12345ABCDEabcdeHIJKLRU
#1: タンパク質 | 分子量: 141801.297 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 143963.438 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 142472.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 83434.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|
-非ポリマー , 2種, 18分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-ZN / #6: 化合物 | ChemComp-SAM / |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Mammalian orthoreovirus 3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #4, #3, #1-#2 / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45544 / 対称性のタイプ: POINT |