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- PDB-7xsd: Cryo-EM structure of RuBisCO assembly intermediate RbcL8Raf18RbcX16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xsd
タイトルCryo-EM structure of RuBisCO assembly intermediate RbcL8Raf18RbcX16
要素
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
  • RuBisCO accumulation factor 1
  • RuBisCO chaperone RbcX
キーワードPHOTOSYNTHESIS / RuBisCO intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily ...Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
RuBisCO chaperone RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO accumulation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jiang, Y.L. / Xia, L.Y. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDA24020302 and XDB37020301 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171198 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0400900 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2022
タイトル: Structural insights into cyanobacterial RuBisCO assembly coordinated by two chaperones Raf1 and RbcX.
著者: Qiong Li / Yong-Liang Jiang / Ling-Yun Xia / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
要旨: RuBisCO is the most abundant enzyme in nature, catalyzing the fixation of CO in photosynthesis. Its common form consists of eight RbcL and eight RbcS subunits, the assembly of which requires a series ...RuBisCO is the most abundant enzyme in nature, catalyzing the fixation of CO in photosynthesis. Its common form consists of eight RbcL and eight RbcS subunits, the assembly of which requires a series of chaperones that include RbcX and RuBisCO accumulation factor 1 (Raf1). To understand how these RuBisCO-specific chaperones function during cyanobacterial RbcLRbcS (LS) holoenzyme formation, we solved a 3.3-Å cryo-electron microscopy structure of a 32-subunit RbcLRaf1RbcX (LFX) assembly intermediate from Anabaena sp. PCC 7120. Comparison to the previously resolved LF and LX structures together with biochemical assays revealed that the LFX complex forms a rather dynamic structural intermediate, favoring RbcS displacement of Raf1 and RbcX. In vitro assays further demonstrated that both Raf1 and RbcX function to regulate RuBisCO condensate formation by restricting CcmM35 binding to the stably assembled LS holoenzymes. Combined with previous findings, we propose a model on how Raf1 and RbcX work in concert to facilitate, and regulate, cyanobacterial RuBisCO assembly as well as disassembly of RuBisCO condensates.
履歴
登録2022年5月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
5: RuBisCO chaperone RbcX
6: RuBisCO chaperone RbcX
7: RuBisCO chaperone RbcX
8: RuBisCO chaperone RbcX
O: RuBisCO accumulation factor 1
P: RuBisCO accumulation factor 1
G: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
H: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
1: RuBisCO chaperone RbcX
2: RuBisCO chaperone RbcX
3: RuBisCO chaperone RbcX
4: RuBisCO chaperone RbcX
M: RuBisCO accumulation factor 1
N: RuBisCO accumulation factor 1
E: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
F: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
I: RuBisCO accumulation factor 1
J: RuBisCO accumulation factor 1
Q: RuBisCO chaperone RbcX
R: RuBisCO chaperone RbcX
S: RuBisCO chaperone RbcX
T: RuBisCO chaperone RbcX
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
K: RuBisCO accumulation factor 1
L: RuBisCO accumulation factor 1
U: RuBisCO chaperone RbcX
V: RuBisCO chaperone RbcX
W: RuBisCO chaperone RbcX
X: RuBisCO chaperone RbcX
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)996,66932
ポリマ－996,66932
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
RuBisCO chaperone RbcX


分子量: 15208.165 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: rbcX, alr1525 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O86418
#2: タンパク質
RuBisCO accumulation factor 1 / Raf1


分子量: 41055.113 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: all5250 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8YLP6
#3: タンパク質
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 53112.125 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: cbbL, rbc, rbcA, rbcL, alr1524 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00879, ribulose-bisphosphate carboxylase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The termary complex of RbcL-Raf1-RbcX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.05 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 8.0, 20 mM NaCl, 5 mM MgCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54260 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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