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- PDB-7w7g: Structure of Mammalian NALCN-FAM155A-UNC79-UNC80 quanternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w7g
タイトルStructure of Mammalian NALCN-FAM155A-UNC79-UNC80 quanternary complex
要素
  • Protein unc-79 homolog
  • Protein unc-80 homolog
  • Sodium leak channel non-selective protein
  • Transmembrane protein FAM155A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Sodium leak channel / NALCN / channel / FAM155 / UNC79 / UNC80
機能・相同性
機能・相同性情報


Stimuli-sensing channels / monoatomic cation homeostasis / sodium channel complex / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / leak channel activity / regulation of resting membrane potential / cation channel complex / Stimuli-sensing channels / voltage-gated sodium channel activity / monoatomic ion channel complex ...Stimuli-sensing channels / monoatomic cation homeostasis / sodium channel complex / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / leak channel activity / regulation of resting membrane potential / cation channel complex / Stimuli-sensing channels / voltage-gated sodium channel activity / monoatomic ion channel complex / calcium ion import across plasma membrane / sodium ion transmembrane transport / monoatomic cation channel activity / potassium ion transmembrane transport / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / calcium ion transmembrane transport / axon / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
UNC79 / Cation channel complex component UNC80, N-terminal / Protein UNC80, central region / Protein UNC80, C-terminal / Cation-channel complex subunit UNC-79 / UNC80 N-terminal / Protein UNC80 central region / Protein UNC80 C-terminal region / Sodium leak channel NALCN / Voltage-dependent channel domain superfamily ...UNC79 / Cation channel complex component UNC80, N-terminal / Protein UNC80, central region / Protein UNC80, C-terminal / Cation-channel complex subunit UNC-79 / UNC80 N-terminal / Protein UNC80 central region / Protein UNC80 C-terminal region / Sodium leak channel NALCN / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein unc-80 homolog / UNC79 / Sodium leak channel NALCN / NALCN channel auxiliary factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen, L. / Kang, Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2106YFA0502004 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31622021 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure and mechanism of NALCN-FAM155A-UNC79-UNC80 channel complex.
著者: Yunlu Kang / Lei Chen /
要旨: NALCN channel mediates sodium leak currents and is important for maintaining proper resting membrane potential. NALCN and FAM155A form the core complex of the channel, the activity of which ...NALCN channel mediates sodium leak currents and is important for maintaining proper resting membrane potential. NALCN and FAM155A form the core complex of the channel, the activity of which essentially depends on the presence of both UNC79 and UNC80, two auxiliary proteins. NALCN, FAM155A, UNC79, and UNC80 co-assemble into a large hetero-tetrameric channel complex. Genetic mutations of NALCN channel components lead to neurodevelopmental diseases. However, the structure and mechanism of the intact channel complex remain elusive. Here, we present the cryo-EM structure of the mammalian NALCN-FAM155A-UNC79-UNC80 quaternary complex. The structure shows that UNC79-UNC80 form a large piler-shaped heterodimer which was tethered to the intracellular side of the NALCN channel through tripartite interactions with the cytoplasmic loops of NALCN. Two interactions are essential for proper cell surface localization of NALCN. The other interaction relieves the self-inhibition of NALCN by pulling the auto-inhibitory CTD Interacting Helix (CIH) out of its binding site. Our work defines the structural mechanism of NALCN modulation by UNC79 and UNC80.
履歴
登録2021年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-79 homolog
B: Protein unc-80 homolog
C: Sodium leak channel non-selective protein
D: Transmembrane protein FAM155A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)922,9149
ポリマ－922,1194
非ポリマー7945
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Protein unc-79 homolog / UNC79


分子量: 297597.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Unc79 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E5CYJ9
#2: タンパク質 Protein unc-80 homolog


分子量: 371044.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B8XCJ6
#3: タンパク質 Sodium leak channel non-selective protein / Four domain-type voltage-gated ion channel alpha-1 subunit / Rb21-channel / Voltage gated channel- ...Four domain-type voltage-gated ion channel alpha-1 subunit / Rb21-channel / Voltage gated channel-like protein 1


分子量: 200682.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nalcn, Nca, Rb21, Vgcnl1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6Q760
#4: タンパク質 Transmembrane protein FAM155A


分子量: 52795.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fam155a / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8CCS2

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非ポリマー / 糖 , 2種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NALCN-FAM155A-UNC79-UNC80 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 275170 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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