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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vor | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | The structure of dimeric photosynthetic RC-LH1 supercomplex in Class-1 | ||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | PHOTOSYNTHESIS / SUPERCOMPLEX / purple bacteria | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Cao, P. / Li, M. / Liu, L.N. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 英国, 7件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structural basis for the assembly and quinone transport mechanisms of the dimeric photosynthetic RC-LH1 supercomplex. 著者: Peng Cao / Laura Bracun / Atsushi Yamagata / Bern M Christianson / Tatsuki Negami / Baohua Zou / Tohru Terada / Daniel P Canniffe / Mikako Shirouzu / Mei Li / Lu-Ning Liu / 要旨: The reaction center (RC) and light-harvesting complex 1 (LH1) form a RC-LH1 core supercomplex that is vital for the primary reactions of photosynthesis in purple phototrophic bacteria. Some species ...The reaction center (RC) and light-harvesting complex 1 (LH1) form a RC-LH1 core supercomplex that is vital for the primary reactions of photosynthesis in purple phototrophic bacteria. Some species possess the dimeric RC-LH1 complex with a transmembrane polypeptide PufX, representing the largest photosynthetic complex in anoxygenic phototrophs. However, the details of the architecture and assembly mechanism of the RC-LH1 dimer are unclear. Here we report seven cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of RC-LH1 supercomplexes from Rhodobacter sphaeroides. Our structures reveal that two PufX polypeptides are positioned in the center of the S-shaped RC-LH1 dimer, interlocking association between the components and mediating RC-LH1 dimerization. Moreover, we identify another transmembrane peptide, designated PufY, which is located between the RC and LH1 subunits near the LH1 opening. PufY binds a quinone molecule and prevents LH1 subunits from completely encircling the RC, creating a channel for quinone/quinol exchange. Genetic mutagenesis, cryo-EM structures, and computational simulations provide a mechanistic understanding of the assembly and electron transport pathways of the RC-LH1 dimer and elucidate the roles of individual components in ensuring the structural and functional integrity of the photosynthetic supercomplex. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7vor.cif.gz | 960 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7vor.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7vor.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7vor_validation.pdf.gz | 5.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7vor_full_validation.pdf.gz | 5.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7vor_validation.xml.gz | 155.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7vor_validation.cif.gz | 207.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vo/7vor ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vo/7vor | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 32058MC 7va9C 7vb9C 7vnmC 7vnyC 7votC 7voyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Reaction center protein ... , 3種, 6分子 LlMmHh
#1: タンパク質 | 分子量: 31477.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: Q3J1A5 #2: タンパク質 | 分子量: 34529.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: Q3J1A6 #3: タンパク質 | 分子量: 28066.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: Q3J170 |
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-Light-harvesting protein B-875 ... , 2種, 56分子 ADFIKOQSUW3179adfikoqsuw5b16b9BE...
#4: タンパク質 | 分子量: 6816.169 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: Q3J1A4 #5: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5592.361 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: Q3J1A3 |
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-タンパク質 , 2種, 4分子 XxYy
#6: タンパク質 | 分子量: 9061.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: 2.4.1. / 参照: UniProt: P13402 #7: タンパク質 | 分子量: 5555.558 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 株: ATH 2.4.1. / 参照: UniProt: U5NME9 |
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-非ポリマー , 7種, 148分子
#8: 化合物 | ChemComp-BCL / #9: 化合物 | ChemComp-BPH / #10: 化合物 | ChemComp-U10 / #11: 化合物 | ChemComp-PC1 / #12: 化合物 | #13: 化合物 | ChemComp-SPO / #14: 化合物 | ChemComp-CDL / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: The dimeric photosynthetic RC-LH1 supercomplex in Class1 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 145392 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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