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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vgr | ||||||
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タイトル | SARS-CoV-2 M protein dimer (long form) in complex with YN7756_1 Fab | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / SARS-CoV-2 / M protein / viral structural protein / virus assembly / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() Maturation of protein M / SARS-CoV-2 modulates autophagy / cytoplasmic capsid assembly / host cell Golgi membrane / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / VEGFR2 mediated vascular permeability ...Maturation of protein M / SARS-CoV-2 modulates autophagy / cytoplasmic capsid assembly / host cell Golgi membrane / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / PIP3 activates AKT signaling / TRAF3-dependent IRF activation pathway / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / Attachment and Entry / virus-mediated perturbation of host defense response / viral envelope / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
![]() | Zhang, Z. / Ohto, U. / Shimizu, T. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure of SARS-CoV-2 membrane protein essential for virus assembly. 著者: Zhikuan Zhang / Norimichi Nomura / Yukiko Muramoto / Toru Ekimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Moeko Yui / Nozomu Kono / Junken Aoki / Mitsunori Ikeguchi / Takeshi Noda / So Iwata / Umeharu ...著者: Zhikuan Zhang / Norimichi Nomura / Yukiko Muramoto / Toru Ekimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Moeko Yui / Nozomu Kono / Junken Aoki / Mitsunori Ikeguchi / Takeshi Noda / So Iwata / Umeharu Ohto / Toshiyuki Shimizu / ![]() 要旨: The coronavirus membrane protein (M) is the most abundant viral structural protein and plays a central role in virus assembly and morphogenesis. However, the process of M protein-driven virus ...The coronavirus membrane protein (M) is the most abundant viral structural protein and plays a central role in virus assembly and morphogenesis. However, the process of M protein-driven virus assembly are largely unknown. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the SARS-CoV-2 M protein in two different conformations. M protein forms a mushroom-shaped dimer, composed of two transmembrane domain-swapped three-helix bundles and two intravirion domains. M protein further assembles into higher-order oligomers. A highly conserved hinge region is key for conformational changes. The M protein dimer is unexpectedly similar to SARS-CoV-2 ORF3a, a viral ion channel. Moreover, the interaction analyses of M protein with nucleocapsid protein (N) and RNA suggest that the M protein mediates the concerted recruitment of these components through the positively charged intravirion domain. Our data shed light on the M protein-driven virus assembly mechanism and provide a structural basis for therapeutic intervention targeting M protein. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 271.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 212.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 828.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 839.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 38.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 57 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 31977MC ![]() 7vgsC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #2: M protein (LMNG/CHS) + Fab-E [micrographs - multiframe] Data #3: M protein (LMNG/CHS) + Fab-B [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 24025.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 抗体 | 分子量: 25114.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 28257.822 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 61.9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 263166 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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