[日本語] English
万見
- PDB-7v8m: LolCDE-apo in nanodiscs -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v8m
タイトルLolCDE-apo in nanodiscs
要素
  • Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
  • Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
  • Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / lipoprotein transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space ...lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / lipoprotein transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain ...Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC / Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Luo, Q.S. / Bei, W.W. / Shi, H.G. / Zhang, X.Z. / Huang, Y.H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0500404 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37020201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31625009 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of LolCDE reveal the molecular mechanism of bacterial lipoprotein sorting in Escherichia coli.
著者: Weiwei Bei / Qingshan Luo / Huigang Shi / Haizhen Zhou / Min Zhou / Xinzheng Zhang / Yihua Huang /
要旨: Bacterial lipoproteins perform a diverse array of functions including bacterial envelope biogenesis and microbe-host interactions. Lipoproteins in gram-negative bacteria are sorted to the outer ...Bacterial lipoproteins perform a diverse array of functions including bacterial envelope biogenesis and microbe-host interactions. Lipoproteins in gram-negative bacteria are sorted to the outer membrane (OM) via the localization of lipoproteins (Lol) export pathway. The ATP-binding cassette (ABC) transporter LolCDE initiates the Lol pathway by selectively extracting and transporting lipoproteins for trafficking. Here, we report cryo-EM structures of LolCDE in apo, lipoprotein-bound, and AMPPNP-bound states at a resolution of 3.5 to 4.2 Å. Structure-based disulfide crosslinking, photo-crosslinking, and functional complementation assay verify the apo-state structure and reveal the molecular details regarding substrate selectivity and substrate entry route. Our studies snapshot 3 functional states of LolCDE in a transport cycle, providing deep insights into the mechanisms that underlie LolCDE-mediated lipoprotein sorting in E. coli.
履歴
登録2021年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年8月31日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年8月31日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年8月31日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年8月31日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年8月31日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
D: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
E: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
F: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,6244
ポリマ－139,6244
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7740 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area60750 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC


分子量: 43295.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: lolC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0ADC3
#2: タンパク質 Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD


分子量: 25471.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: lolD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P75957, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
#3: タンパク質 Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE


分子量: 45385.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: lolE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P75958
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: LolCDE-apo in nanodiscs / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 137445 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049492
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.75812901
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0391335
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471541
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061664

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る