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万見
- PDB-7uy5: Tetrahymena telomerase with CST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uy5
タイトルTetrahymena telomerase with CST
要素
  • (Telomerase holoenzyme ...) x 3
  • (Telomerase-associated protein of ...) x 3
  • Telomerase La-related protein p65
  • Telomerase RNA
  • Telomerase associated protein p50
  • Telomerase reverse transcriptase
  • Telomere DNA
キーワードREPLICATION / telomerase / RNP / CST
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase ...telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / DNA recombination / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Telomerase reverse transcriptase TEN domain / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain ...: / Telomerase reverse transcriptase TEN domain / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / : / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit / Telomerase-associated protein of 75 kDa / Telomeric repeat-binding subunit 1 ...: / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit / Telomerase-associated protein of 75 kDa / Telomeric repeat-binding subunit 1 / Telomerase-associated protein of 19 kDa / Telomerase-associated protein of 50 kDa / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase-associated protein of 45 kDa / La-related protein 7 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者He, Y. / Song, H. / Chan, H. / Wang, Y. / Liu, B. / Susac, L. / Zhou, Z.H. / Feigon, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM131901 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB2016540 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of Tetrahymena telomerase-bound CST with polymerase α-primase.
著者: Yao He / He Song / Henry Chan / Baocheng Liu / Yaqiang Wang / Lukas Sušac / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
要旨: Telomeres are the physical ends of linear chromosomes. They are composed of short repeating sequences (such as TTGGGG in the G-strand for Tetrahymena thermophila) of double-stranded DNA with a single- ...Telomeres are the physical ends of linear chromosomes. They are composed of short repeating sequences (such as TTGGGG in the G-strand for Tetrahymena thermophila) of double-stranded DNA with a single-strand 3' overhang of the G-strand and, in humans, the six shelterin proteins: TPP1, POT1, TRF1, TRF2, RAP1 and TIN2. TPP1 and POT1 associate with the 3' overhang, with POT1 binding the G-strand and TPP1 (in complex with TIN2) recruiting telomerase via interaction with telomerase reverse transcriptase (TERT). The telomere DNA ends are replicated and maintained by telomerase, for the G-strand, and subsequently DNA polymerase α-primase (PolαPrim), for the C-strand. PolαPrim activity is stimulated by the heterotrimeric complex CTC1-STN1-TEN1 (CST), but the structural basis of the recruitment of PolαPrim and CST to telomere ends remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Tetrahymena CST in the context of the telomerase holoenzyme, in both the absence and the presence of PolαPrim, and of PolαPrim alone. Tetrahymena Ctc1 binds telomerase subunit p50, a TPP1 orthologue, on a flexible Ctc1 binding motif revealed by cryo-EM and NMR spectroscopy. The PolαPrim polymerase subunit POLA1 binds Ctc1 and Stn1, and its interface with Ctc1 forms an entry port for G-strand DNA to the POLA1 active site. We thus provide a snapshot of four key components that are required for telomeric DNA synthesis in a single active complex-telomerase-core ribonucleoprotein, p50, CST and PolαPrim-that provides insights into the recruitment of CST and PolαPrim and the handoff between G-strand and C-strand synthesis.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年9月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Telomerase La-related protein p65
A: Telomerase reverse transcriptase
D: Telomerase holoenzyme Teb1 subunit
E: Telomerase holoenzyme Teb2 subunit
F: Telomerase holoenzyme Teb3 subunit
G: Telomerase associated protein p50
B: Telomerase RNA
C: Telomere DNA
I: Telomerase-associated protein of 75 kDa
K: Telomerase-associated protein of 19 kDa
J: Telomerase-associated protein of 45 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)572,32413
ポリマ－572,19411
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 HAG

#1: タンパク質 Telomerase La-related protein p65 / Telomerase-associated protein of 65 kDa / p65


分子量: 64207.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: W7X6T2
#2: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / Telomerase catalytic subunit / Telomerase subunit P133


分子量: 133486.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: O77448, RNA-directed DNA polymerase
#6: タンパク質 Telomerase associated protein p50 / p50


分子量: 50049.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: D2CVN8

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Telomerase holoenzyme ... , 3種, 3分子 DEF

#3: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb1 subunit


分子量: 82040.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: D2CVN6
#4: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb2 subunit


分子量: 30993.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A0A0U8TRG9
#5: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb3 subunit


分子量: 14007.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A0A0U8UFF4

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Telomerase-associated protein of ... , 3種, 3分子 IKJ

#9: タンパク質 Telomerase-associated protein of 75 kDa / p75


分子量: 73899.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A0PGB2
#10: タンパク質 Telomerase-associated protein of 19 kDa / p19


分子量: 19498.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: D2CVN7
#11: タンパク質 Telomerase-associated protein of 45 kDa / p45


分子量: 43682.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q6JXI5

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RNA鎖 / DNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 4分子 BC

#12: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: RNA鎖 Telomerase RNA


分子量: 50746.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: GenBank: 15148878
#8: DNA鎖 Telomere DNA


分子量: 9581.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Tetrahymena thermophila (真核生物)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrahymena telomerase holoenzyme / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#11 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 259330 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.5 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00226608
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.44136638
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.9434889
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0374175
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034061

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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