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万見
- PDB-7uwf: Human Rix1 sub-complex scaffold -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uwf
タイトルHuman Rix1 sub-complex scaffold
要素
  • Modulator of non-genomic activity of estrogen receptor
  • WD repeat-containing protein 18
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / scaffold / complex / WD-repeat / solenoid
機能・相同性
機能・相同性情報


rixosome complex / dynein axonemal particle / nuclear pre-replicative complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / DNA-templated DNA replication / rRNA processing / nucleolus / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised domain NUC202 / WD repeat-containing protein 18, C-terminal domain / PELP1, middle domain / Alternative WD40 repeat motif / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / rRNA processing/ribosome biogenesis / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat ...Uncharacterised domain NUC202 / WD repeat-containing protein 18, C-terminal domain / PELP1, middle domain / Alternative WD40 repeat motif / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / rRNA processing/ribosome biogenesis / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1 / WD repeat-containing protein 18
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Gordon, J. / Stanley, R.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIA ES103247 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM reveals the architecture of the PELP1-WDR18 molecular scaffold.
著者: Jacob Gordon / Fleur L Chapus / Elizabeth G Viverette / Jason G Williams / Leesa J Deterding / Juno M Krahn / Mario J Borgnia / Joseph Rodriguez / Alan J Warren / Robin E Stanley /
要旨: PELP1 (Proline-, Glutamic acid-, Leucine-rich protein 1) is a large scaffolding protein that functions in many cellular pathways including steroid receptor (SR) coactivation, heterochromatin ...PELP1 (Proline-, Glutamic acid-, Leucine-rich protein 1) is a large scaffolding protein that functions in many cellular pathways including steroid receptor (SR) coactivation, heterochromatin maintenance, and ribosome biogenesis. PELP1 is a proto-oncogene whose expression is upregulated in many human cancers, but how the PELP1 scaffold coordinates its diverse cellular functions is poorly understood. Here we show that PELP1 serves as the central scaffold for the human Rix1 complex whose members include WDR18, TEX10, and SENP3. We reconstitute the mammalian Rix1 complex and identified a stable sub-complex comprised of the conserved PELP1 Rix1 domain and WDR18. We determine a 2.7 Å cryo-EM structure of the subcomplex revealing an interconnected tetrameric assembly and the architecture of PELP1's signaling motifs, including eleven LxxLL motifs previously implicated in SR signaling and coactivation of Estrogen Receptor alpha (ERα) mediated transcription. However, the structure shows that none of these motifs is in a conformation that would support SR binding. Together this work establishes that PELP1 scaffolds the Rix1 complex, and association with WDR18 may direct PELP1's activity away from SR coactivation.
履歴
登録2022年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 18
C: Modulator of non-genomic activity of estrogen receptor
B: WD repeat-containing protein 18
D: Modulator of non-genomic activity of estrogen receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,8084
ポリマ－236,8084
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"
d_1ens_2chain "C"
d_2ens_2chain "D"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ALAILEA1 - 361
d_21ens_1ALAILEC1 - 361
d_11ens_2GLYLEUB1 - 519
d_21ens_2GLYLEUD1 - 519

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999978126822, -0.00594701158989, 0.00289463813487), (0.00594609682035, -0.999982269151, -0.000324525538713), (0.00289651676762, -0.000307306641699, 0.999995757868)253.591198758, 252.781503646, -0.386563742351
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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 18


分子量: 49183.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293FT / 遺伝子: WDR18 / 細胞株 (発現宿主): HEK293FT / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BV38
#2: タンパク質 Modulator of non-genomic activity of estrogen receptor / Proline- / glutamic acid- and leucine-rich protein 1


分子量: 69220.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293FT / 遺伝子: PELP1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293FT / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C9JFV4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Rix1 sub-complex scaffold / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 236.76 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293FT / プラスミド: pcDNA3.1
緩衝液pH: 7.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.2.0粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.2.0CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC3.2.0初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2.0最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.2.0３次元再構成
13Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 278192 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 21.72 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003513430
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.603818252
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04272182
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00532310
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.12061856
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712098982819
ens_2d_2BELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0511065317382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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