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- PDB-7ums: Structure of the VP5*/VP8* assembly from the human rotavirus stra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ums
タイトルStructure of the VP5*/VP8* assembly from the human rotavirus strain CDC-9 in complex with antibody 41 - Upright conformation
要素
  • (Outer capsid protein ...) x 2
  • Fab 41 heavy chain
  • Fab 41 light chain
  • Intermediate capsid protein VP6
  • Outer capsid glycoprotein VP7
キーワードVIRUS / Rotavirus / human / CDC-9 / VP4 / VP5* / VP8* / antibody #41 / broadly neutralizing / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / membrane => GO:0016020 ...viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / membrane => GO:0016020 / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 ...Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Viral capsid/haemagglutinin protein / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermediate capsid protein VP6 / Outer capsid glycoprotein VP7 / Outer capsid protein VP4
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jenni, S. / Zongli, L. / Wang, Y. / Bessey, T. / Salgado, E.N. / Schmidt, A.G. / Greenberg, H.B. / Jiang, B. / Harrison, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)CA13202 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2022
タイトル: Rotavirus VP4 Epitope of a Broadly Neutralizing Human Antibody Defined by Its Structure Bound with an Attenuated-Strain Virion.
著者: Simon Jenni / Zongli Li / Yuhuan Wang / Theresa Bessey / Eric N Salgado / Aaron G Schmidt / Harry B Greenberg / Baoming Jiang / Stephen C Harrison /
要旨: Rotavirus live-attenuated vaccines, both mono- and pentavalent, generate broadly heterotypic protection. B-cells isolated from adults encode neutralizing antibodies, some with affinity for VP5*, that ...Rotavirus live-attenuated vaccines, both mono- and pentavalent, generate broadly heterotypic protection. B-cells isolated from adults encode neutralizing antibodies, some with affinity for VP5*, that afford broad protection in mice. We have mapped the epitope of one such antibody by determining the high-resolution cryo-EM structure of its antigen-binding fragment (Fab) bound to the virion of a candidate vaccine strain, CDC-9. The Fab contacts both the distal end of a VP5* β-barrel domain and the two VP8* lectin-like domains at the tip of a projecting spike. Its interactions with VP8* do not impinge on the likely receptor-binding site, suggesting that the mechanism of neutralization is at a step subsequent to initial attachment. We also examined structures of CDC-9 virions from two different stages of serial passaging. Nearly all the VP4 (cleaved to VP8*/VP5*) spikes on particles from the earlier passage (wild-type isolate) had transitioned from the "upright" conformation present on fully infectious virions to the "reversed" conformation that is probably the end state of membrane insertion, unable to mediate penetration, consistent with the very low infectivity of the wild-type isolate. About half the VP4 spikes were upright on particles from the later passage, which had recovered substantial infectivity but had acquired an attenuated phenotype in neonatal rats. A mutation in VP4 that occurred during passaging appears to stabilize the interface at the apex of the spike and could account for the greater stability of the upright spikes on the late-passage, attenuated isolate. Rotavirus live-attenuated vaccines generate broadly heterotypic protection, and B-cells isolated from adults encode antibodies that are broadly protective in mice. Determining the structural and mechanistic basis of broad protection can contribute to understanding the current limitations of vaccine efficacy in developing countries. The structure of an attenuated human rotavirus isolate (CDC-9) bound with the Fab fragment of a broadly heterotypic protective antibody shows that protection is probably due to inhibition of the conformational transition in the viral spike protein (VP4) critical for viral penetration, rather than to inhibition of receptor binding. A comparison of structures of CDC-9 virus particles at two stages of serial passaging supports a proposed mechanism for initial steps in rotavirus membrane penetration.
履歴
登録2022年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Author supporting evidence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource ...em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / em_virus_entity / entity_src_gen
Item: _em_virus_entity.entity_assembly_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.22022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Outer capsid protein VP8*
1: Outer capsid protein VP5*
U: Outer capsid protein VP8*
2: Outer capsid protein VP5*
V: Outer capsid protein VP8*
3: Outer capsid protein VP5*
4: Fab 41 heavy chain
5: Fab 41 light chain
6: Fab 41 heavy chain
7: Fab 41 light chain
A: Intermediate capsid protein VP6
B: Intermediate capsid protein VP6
C: Intermediate capsid protein VP6
D: Intermediate capsid protein VP6
E: Intermediate capsid protein VP6
F: Intermediate capsid protein VP6
G: Intermediate capsid protein VP6
H: Intermediate capsid protein VP6
I: Intermediate capsid protein VP6
J: Intermediate capsid protein VP6
K: Intermediate capsid protein VP6
L: Intermediate capsid protein VP6
M: Intermediate capsid protein VP6
N: Intermediate capsid protein VP6
O: Intermediate capsid protein VP6
P: Intermediate capsid protein VP6
Q: Intermediate capsid protein VP6
R: Intermediate capsid protein VP6
a: Outer capsid glycoprotein VP7
b: Outer capsid glycoprotein VP7
c: Outer capsid glycoprotein VP7
d: Outer capsid glycoprotein VP7
e: Outer capsid glycoprotein VP7
f: Outer capsid glycoprotein VP7
g: Outer capsid glycoprotein VP7
h: Outer capsid glycoprotein VP7
i: Outer capsid glycoprotein VP7
j: Outer capsid glycoprotein VP7
k: Outer capsid glycoprotein VP7
l: Outer capsid glycoprotein VP7
m: Outer capsid glycoprotein VP7
n: Outer capsid glycoprotein VP7
o: Outer capsid glycoprotein VP7
p: Outer capsid glycoprotein VP7
q: Outer capsid glycoprotein VP7
r: Outer capsid glycoprotein VP7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,849,951154
ポリマ－1,838,73646
非ポリマー11,214108
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Outer capsid protein ... , 2種, 6分子 TUV123

#1: タンパク質 Outer capsid protein VP8*


分子量: 26248.848 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 株: CDC-9
遺伝子: VP4, W907_45309gpVP4, W907_45314gpVP4, W907_45315gpVP4, W907_45321gpVP4, W907_45328gpVP4, W907_45346gpVP4
発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: X4YMN0
#2: タンパク質 Outer capsid protein VP5*


分子量: 59605.254 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 株: CDC-9
遺伝子: VP4, W907_45309gpVP4, W907_45314gpVP4, W907_45315gpVP4, W907_45321gpVP4, W907_45328gpVP4, W907_45346gpVP4
発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: X4YMN0

-
タンパク質 , 2種, 36分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRabcdefghijkl...

#5: タンパク質
Intermediate capsid protein VP6


分子量: 44994.965 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 株: CDC-9 / 遺伝子: VP6 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A0A223GHC7
#6: タンパク質
Outer capsid glycoprotein VP7


分子量: 37435.934 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus (ウイルス) / 株: CDC-9
遺伝子: VP7, NC78_51708gpVP7, NC78_52349gpVP7, NC78_52352gpVP7, NC78_52353gpVP7, NC78_52354gpVP7, NC78_52356gpVP7, NC78_52357gpVP7b, W907_45360gpVP7, W907_45361gpVP7, W907_45368gpVP7
発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: B1NP55

-
抗体 , 2種, 4分子 4657

#3: 抗体 Fab 41 heavy chain


分子量: 25386.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 Fab 41 light chain


分子量: 23322.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
糖 , 2種, 36分子

#7: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 72分子

#9: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Rotavirus with Fab boundCOMPLEX#1-#60MULTIPLE SOURCES
2RotavirusVIRUS#1-#2, #5-#61RECOMBINANT
3Fab 41COMPLEX#3-#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Rotavirus (ウイルス)10912
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Chlorocebus aethiops (ミドリザル)9534
33Homo sapiens (ヒト)9606
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 422920 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 83.33 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0056121840
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7679165823
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046918920
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005721424
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.563916455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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