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万見
- PDB-7ui6: CryoEM structure of LARGE1 from C1 reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ui6
タイトルCryoEM structure of LARGE1 from C1 reconstruction
要素Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase / Metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / walking behavior / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / striated muscle cell development / connective tissue development / skeletal muscle organ development / glycosphingolipid biosynthetic process ...post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / walking behavior / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / striated muscle cell development / connective tissue development / skeletal muscle organ development / glycosphingolipid biosynthetic process / O-linked glycosylation / glucuronosyltransferase activity / UDP-xylosyltransferase activity / localization of cell / protein O-linked mannosylation / reactive gliosis / glycoprotein biosynthetic process / N-acetylglucosamine metabolic process / neuromuscular process controlling posture / retina layer formation / water transport / acetylglucosaminyltransferase activity / plasma membrane organization / retina vasculature development in camera-type eye / basement membrane organization / neuromuscular synaptic transmission / skeletal muscle fiber differentiation / skeletal muscle tissue regeneration / nerve development / hexosyltransferase activity / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / astrocyte differentiation / synaptic assembly at neuromuscular junction / cardiac muscle cell development / protein targeting to membrane / acetylcholine receptor signaling pathway / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / muscle cell cellular homeostasis / glycosyltransferase activity / blood vessel development / protein glycosylation / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / response to light stimulus / behavioral fear response / post-translational protein modification / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / response to mechanical stimulus / potassium ion transmembrane transport / cytoskeleton organization / myelination / protein localization to plasma membrane / determination of adult lifespan / long-term synaptic potentiation / sensory perception of sound / intracellular protein transport / neuron migration / bone development / neuromuscular junction / multicellular organism growth / memory / manganese ion binding / gene expression / protein-containing complex assembly / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl-transferase for dystroglycan / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Joseph, S. / Schnicker, N.J. / Campbell, K.P.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)U54NS053672 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of LARGE1 from C1 reconstruction
著者: Campbell, K.P.
履歴
登録2022年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
B: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,8326
ポリマ－179,6122
非ポリマー2204
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1 / Acetylglucosaminyltransferase-like 1A / Glycosyltransferase-like protein / LARGE xylosyl- and ...Acetylglucosaminyltransferase-like 1A / Glycosyltransferase-like protein / LARGE xylosyl- and glucuronyltransferase 1


分子量: 89806.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LARGE1, KIAA0609, LARGE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O95461, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 転移酵素; ...参照: UniProt: O95461, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LARGE1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: No transmembrane region / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.211 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 6.6
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.664 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 1742250
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81263 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / 詳細: Used initial model from Alphafold2
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 139.91 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004210424
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.992414136
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05611522
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00691786
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.60381358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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