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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ugv | |||||||||
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タイトル | Asp-bound GltPh RSMR mutant in IFS-A2 state | |||||||||
![]() | Glutamate transporter homolog | |||||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / GltPh / Inward-facing state / glutamate transporter | |||||||||
機能・相同性 | ![]() amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transport / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å | |||||||||
![]() | Huang, Y. / Boudker, O. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Environmentally Ultrasensitive Fluorine Probe to Resolve Protein Conformational Ensembles by F NMR and Cryo-EM. 著者: Yun Huang / Krishna D Reddy / Clay Bracken / Biao Qiu / Wenhu Zhan / David Eliezer / Olga Boudker / ![]() 要旨: Limited chemical shift dispersion represents a significant barrier to studying multistate equilibria of large membrane proteins by F NMR. We describe a novel monofluoroethyl F probe that dramatically ...Limited chemical shift dispersion represents a significant barrier to studying multistate equilibria of large membrane proteins by F NMR. We describe a novel monofluoroethyl F probe that dramatically increases the chemical shift dispersion. The improved conformational sensitivity and line shape enable the detection of previously unresolved states in one-dimensional (1D) F NMR spectra of a 134 kDa membrane transporter. Changes in the populations of these states in response to ligand binding, mutations, and temperature correlate with population changes of distinct conformations in structural ensembles determined by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Thus, F NMR can guide sample preparation to discover and visualize novel conformational states and facilitate image analysis and three-dimensional (3D) classification. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 101.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 75.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 42.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26497MC ![]() 7ugxC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44133.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3 遺伝子: PH1295 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-ASP / | ||
#3: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: GltPh / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 303 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50.94 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 335559 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3KBC PDB chain-ID: A | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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