+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ucg | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the DU422 SOSIP.664 trimer in complex with neutralizing antibody Fab fragments 10-1074 and BG24 | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / broadly neutralizing antibody / bNAb / HIV-1 / CD4 binding site / VH1-2 / VRC01-class / antiviral protein / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / membrane => GO:0016020 / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...: / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / membrane => GO:0016020 / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
![]() | Barnes, C.O. / Bjorkman, P.J. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: A naturally arising broad and potent CD4-binding site antibody with low somatic mutation. 著者: Christopher O Barnes / Till Schoofs / Priyanthi N P Gnanapragasam / Jovana Golijanin / Kathryn E Huey-Tubman / Henning Gruell / Philipp Schommers / Nina Suh-Toma / Yu Erica Lee / Julio C ...著者: Christopher O Barnes / Till Schoofs / Priyanthi N P Gnanapragasam / Jovana Golijanin / Kathryn E Huey-Tubman / Henning Gruell / Philipp Schommers / Nina Suh-Toma / Yu Erica Lee / Julio C Cetrulo Lorenzi / Alicja Piechocka-Trocha / Johannes F Scheid / Anthony P West / Bruce D Walker / Michael S Seaman / Florian Klein / Michel C Nussenzweig / Pamela J Bjorkman / ![]() ![]() 要旨: The induction of broadly neutralizing antibodies (bNAbs) is a potential strategy for a vaccine against HIV-1. However, most bNAbs exhibit features such as unusually high somatic hypermutation, ...The induction of broadly neutralizing antibodies (bNAbs) is a potential strategy for a vaccine against HIV-1. However, most bNAbs exhibit features such as unusually high somatic hypermutation, including insertions and deletions, which make their induction challenging. VRC01-class bNAbs not only exhibit extraordinary breadth and potency but also rank among the most highly somatically mutated bNAbs. Here, we describe a VRC01-class antibody isolated from a viremic controller, BG24, that is much less mutated than most relatives of its class while achieving comparable breadth and potency. A 3.8-Å x-ray crystal structure of a BG24-BG505 Env trimer complex revealed conserved contacts at the gp120 interface characteristic of the VRC01-class Abs, despite lacking common CDR3 sequence motifs. The existence of moderately mutated CD4-binding site (CD4bs) bNAbs such as BG24 provides a simpler blueprint for CD4bs antibody induction by a vaccine, raising the prospect that such an induction might be feasible with a germline-targeting approach. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 589.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 475.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 2.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 101.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 151.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26443MC ![]() 7uceC ![]() 7ucfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-Envelope glycoprotein ... , 2種, 6分子 BAMGIP
#1: タンパク質 | 分子量: 17104.527 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 509-659 / 変異: Env mimic / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Env mimic DU422 SOSIP.664 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: env / Cell (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 56999.980 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 28-503 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Env mimic DU422 SOSIP.664 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: env / Cell (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: ![]() |
---|
-タンパク質 , 1種, 3分子 EFO
#3: タンパク質 | 分子量: 21925.209 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|
-抗体 , 3種, 9分子 DCNHJQLKR
#2: 抗体 | 分子量: 25498.590 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #5: 抗体 | 分子量: 26389.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #6: 抗体 | 分子量: 23708.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|
-糖 , 4種, 48分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#7: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #8: 多糖 | #9: 多糖 | #10: 糖 | ChemComp-NAG / |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Complex of DU422 SOSIP trimer bound to 10-1074 and BG24 Fab fragments タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 値: .65 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1989 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 455671 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 204220 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5CEZ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|