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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tdo | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state | ||||||
![]() | ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH | ||||||
![]() | HYDROLASE / AAA+ ATPase / protease / hexamer / ADP-bound state | ||||||
機能・相同性 | ![]() 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | ||||||
![]() | Liu, W. / Schoonen, M. / Wang, T. / McSweeney, S. / Liu, Q. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state. 著者: Wu Liu / Martien Schoonen / Tong Wang / Sean McSweeney / Qun Liu / ![]() 要旨: AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of ...AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of membrane-anchored AAA+ proteases essential for membrane protein quality control. Although a spiral staircase rotation mechanism for substrate translocation across the FtsH pore has been proposed, the detailed conformational changes among various states have not been clear due to absence of FtsH structures in these states. We report here the cryo-EM structure for Thermotoga maritima FtsH (TmFtsH) in a fully ADP-bound symmetric state. Comparisons of the ADP-state structure with its apo-state and a substrate-engaged yeast YME1 structure show conformational changes in the ATPase domains, rather than the protease domains. A reconstruction of the full-length TmFtsH provides structural insights for the dynamic transmembrane and the periplasmic domains. Our structural analyses expand the understanding of conformational switches between different nucleotide states in ATP hydrolysis by FtsH. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 511.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 345.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 68.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 102.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 25837MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 68489.664 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ftsH, TM_0580 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9WZ49, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ #2: 化合物 | ChemComp-ADP / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hexameric FtsH in the ADP-bound state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
撮影 | 電子線照射量: 65 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 86652 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 3.66 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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