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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7t23 | ||||||
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タイトル | E. coli DnaB bound to two DnaG C-terminal domains, ssDNA, ADP and AlF4 | ||||||
要素 |
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キーワード | REPLICATION/DNA / helicase / SF4 / AAA+ / REPLICATION-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DNA primase DnaG / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / DNA primase activity / DNA 5'-3' helicase / replisome ...DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DNA primase DnaG / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / DNA primase activity / DNA 5'-3' helicase / replisome / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA duplex unwinding / response to ionizing radiation / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / DNA replication initiation / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / helicase activity / 5'-3' DNA helicase activity / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
データ登録者 | Oakley, A.J. / Xu, Z.Q. | ||||||
資金援助 | オーストラリア, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Sequence of conformation changes of DnaB helicase during DNA unwinding and priming in Escherichia coli 著者: Oakley, A.J. / Xu, Z.Q. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7t23.cif.gz | 510.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7t23.ent.gz | 422.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7t23.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7t23_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7t23_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7t23_validation.xml.gz | 76.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7t23_validation.cif.gz | 115.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t2/7t23 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t2/7t23 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 52406.918 Da / 分子数: 6 / 変異: F103C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dnaB, groP, grpA, b4052, JW4012 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RECA- / 参照: UniProt: P0ACB0, DNA helicase #2: タンパク質 | 分子量: 16664.918 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal domain / 変異: R568C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dnaG, dnaP, parB, b3066, JW3038 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RECA- / 参照: UniProt: P0ABS5, DNA primase DnaG |
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-DNA鎖 , 1種, 1分子 M
#3: DNA鎖 | 分子量: 6038.899 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) |
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-非ポリマー , 3種, 15分子
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / #5: 化合物 | ChemComp-ALF / #6: 化合物 | ChemComp-MG / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: E. coli DnaB DnaG C-terminal domain bound to ssDNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
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分子量 | 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: YES | ||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) | ||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.6 詳細: 20 mM Tris-HCl, pH 7.6, 100 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.25 mM EDTA and 100 micromolar ADP. | ||||||||||||
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
試料支持 | 詳細: Grids covered with a 2 nm continuous carbon film. Glow-discharged grids were floated on 40 microL drops of a 0.1% (w/v) aqueous solution of poly-lysine hydrobromide (MW 30-70 kDa; ...詳細: Grids covered with a 2 nm continuous carbon film. Glow-discharged grids were floated on 40 microL drops of a 0.1% (w/v) aqueous solution of poly-lysine hydrobromide (MW 30-70 kDa; Polysciences, Inc.) for two min, briefly rinsed with MilliQ water 4 times and then allow to air dry. グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 279 K 詳細: 3 microL of sample was applied to glow-discharged grids. Grids were blotted at 6 degrees C for 3.5 s with no extra blot force. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_4370: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 657240 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136601 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation Coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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