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- PDB-7sgr: Structure of hemolysin A secretion system HlyB/D complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sgr
タイトルStructure of hemolysin A secretion system HlyB/D complex
要素
  • Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
  • Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
キーワードMEMBRANE PROTEIN / hydrolase / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


type I protein secretion system complex / protein secretion by the type I secretion system / protein secretion / ABC-type transporter activity / peptidase activity / killing of cells of another organism / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Secretion protein HlyD, conserved site / Type I secretion membrane fusion protein, HlyD family / HlyD family secretion proteins signature. / HlyD family secretion protein / : / ATPase, type I secretion system, HlyB / Peptidase C39-like A / Peptidase C39 family / Peptidase C39, bacteriocin processing / Peptidase family C39 domain profile. ...Secretion protein HlyD, conserved site / Type I secretion membrane fusion protein, HlyD family / HlyD family secretion proteins signature. / HlyD family secretion protein / : / ATPase, type I secretion system, HlyB / Peptidase C39-like A / Peptidase C39 family / Peptidase C39, bacteriocin processing / Peptidase family C39 domain profile. / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6OU / Membrane fusion protein (MFP) family protein / Hemolysin secretion protein D, chromosomal / Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhao, H. / Chen, J.
資金援助 フランス, 米国, 2件
組織認可番号国
Human Frontier Science Program (HFSP) フランス
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: The hemolysin A secretion system is a multi-engine pump containing three ABC transporters.
著者: Hongtu Zhao / James Lee / Jue Chen /
要旨: Type 1 secretion systems (T1SSs) are widespread in pathogenic Gram-negative bacteria, extruding protein substrates following synthesis of the entire polypeptide. The Escherichia coli hemolysin A ...Type 1 secretion systems (T1SSs) are widespread in pathogenic Gram-negative bacteria, extruding protein substrates following synthesis of the entire polypeptide. The Escherichia coli hemolysin A secretion system has long been considered a prototype in structural and mechanistic studies of T1SSs. Three membrane proteins-an inner membrane ABC transporter HlyB, an adaptor protein HlyD, and an outer membrane porin TolC-are required for secretion. However, the stoichiometry and structure of the complex are unknown. Here, cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures determined in two conformations reveal that the inner membrane complex is a hetero-dodecameric assembly comprising three HlyB homodimers and six HlyD subunits. Functional studies indicate that oligomerization of HlyB and HlyD is essential for protein secretion and that polypeptides translocate through a canonical ABC transporter pathway in HlyB. Our data suggest that T1SSs entail three ABC transporters, one that functions as a protein channel and two that allosterically power the translocation process.
履歴
登録2021年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
I: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
A: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
B: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
E: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
F: Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB
H: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
L: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
D: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
C: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
G: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
K: Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)748,78849
ポリマ－722,22212
非ポリマー26,56637
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area76490 Å2
ΔGint-540 kcal/mol
Surface area189220 Å2

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要素

#1: タンパク質
Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein HlyB


分子量: 79621.492 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC / 遺伝子: hlyB, c3573 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8FDZ8
#2: タンパク質
Membrane fusion protein (MFP) family protein,Hemolysin secretion protein D, chromosomal


分子量: 40748.895 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC / 遺伝子: hlyD, c3574, hlyD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2VCZ1, UniProt: P09986
#3: 化合物...
ChemComp-6OU / [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate / POPE


分子量: 717.996 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H76NO8P / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Membrane protein complex of HlyB and HlyD / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.81 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O6:H1 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 70 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136123 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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