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万見
- PDB-7rw6: BORF2-APOBEC3Bctd Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rw6
タイトルBORF2-APOBEC3Bctd Complex
要素
  • DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE/HYDROLASE / Host-pathogen complex / viral protein (ウイルスタンパク質) / antiviral protein / deaminase (脱アミノ) / OXIDOREDUCTASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / : / retrotransposon silencing / リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / P-body / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / DNA複製 / ペリプラズム / 自然免疫系 / DNA damage response / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase large subunit, Alphaherpesviruses / Novel AID APOBEC clade 2 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding ...Ribonucleotide reductase large subunit, Alphaherpesviruses / Novel AID APOBEC clade 2 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Shaban, N.M. / Yan, R. / Shi, K. / McLellan, J.S. / Yu, Z. / Harris, R.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the EBV ribonucleotide reductase BORF2 and mechanism of APOBEC3B inhibition.
著者: Nadine M Shaban / Rui Yan / Ke Shi / Sofia N Moraes / Adam Z Cheng / Michael A Carpenter / Jason S McLellan / Zhiheng Yu / Reuben S Harris /
要旨: Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide ...Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide reductase subunit BORF2. Cryo-EM studies of APOBEC3B-BORF2 complexes reveal a large >1000-Å binding surface composed of multiple structural elements from each protein, which effectively blocks the APOBEC3B active site from accessing single-stranded DNA substrates. Evolutionary optimization is suggested by unique insertions in BORF2 absent from other ribonucleotide reductases and preferential binding to APOBEC3B relative to the highly related APOBEC3A and APOBEC3G enzymes. A molecular understanding of this pathogen-host interaction has potential to inform the development of drugs that block the interaction and liberate the natural antiviral activity of APOBEC3B. In addition, given a role for APOBEC3B in cancer mutagenesis, it may also be possible for information from the interaction to be used to develop DNA deaminase inhibitors.
履歴
登録2021年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
B: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
D: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,6326
ポリマ－317,5014
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / R1 / Ribonucleotide reductase ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / R1 / Ribonucleotide reductase large subunit


分子量: 133408.031 Da / 分子数: 2 / 変異: K-131A, N -197A, E -198A, K-287A, D-288A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, RIR1, BORF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P03190, リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ
#2: タンパク質 DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B / A3B / Phorbolin-1-related protein / Phorbolin-2/3


分子量: 25342.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3B / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9UH17, 活性化誘導シチジンデアミナーゼ
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1BORFf2/APOBEC3BctdCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-terminal MBP tag)COMPLEX#11RECOMBINANT
3APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)COMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Homo sapiens (ヒト)9606
32Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)10376
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 1.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4486: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 243192 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313458
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54918234
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.5884848
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411950
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042360

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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