+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rw6 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | BORF2-APOBEC3Bctd Complex | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE/HYDROLASE / Host-pathogen complex / viral protein / antiviral protein / deaminase / OXIDOREDUCTASE-HYDROLASE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / : / cytidine to uridine editing / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / : / cytidine to uridine editing / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / : / retrotransposon silencing / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / P-body / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / DNA replication / periplasmic space / innate immune response / DNA damage response / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å | ||||||
データ登録者 | Shaban, N.M. / Yan, R. / Shi, K. / McLellan, J.S. / Yu, Z. / Harris, R.S. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structure of the EBV ribonucleotide reductase BORF2 and mechanism of APOBEC3B inhibition. 著者: Nadine M Shaban / Rui Yan / Ke Shi / Sofia N Moraes / Adam Z Cheng / Michael A Carpenter / Jason S McLellan / Zhiheng Yu / Reuben S Harris / 要旨: Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide ...Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide reductase subunit BORF2. Cryo-EM studies of APOBEC3B-BORF2 complexes reveal a large >1000-Å binding surface composed of multiple structural elements from each protein, which effectively blocks the APOBEC3B active site from accessing single-stranded DNA substrates. Evolutionary optimization is suggested by unique insertions in BORF2 absent from other ribonucleotide reductases and preferential binding to APOBEC3B relative to the highly related APOBEC3A and APOBEC3G enzymes. A molecular understanding of this pathogen-host interaction has potential to inform the development of drugs that block the interaction and liberate the natural antiviral activity of APOBEC3B. In addition, given a role for APOBEC3B in cancer mutagenesis, it may also be possible for information from the interaction to be used to develop DNA deaminase inhibitors. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7rw6.cif.gz | 352.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7rw6.ent.gz | 276.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7rw6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7rw6_validation.pdf.gz | 661.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 7rw6_full_validation.pdf.gz | 680.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7rw6_validation.xml.gz | 48.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7rw6_validation.cif.gz | 72.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rw/7rw6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rw/7rw6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 24709MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 133408.031 Da / 分子数: 2 / 変異: K-131A, N -197A, E -198A, K-287A, D-288A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, RIR1, BORF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P03190, ribonucleoside-diphosphate reductase #2: タンパク質 | 分子量: 25342.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3B / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: Q9UH17, single-stranded DNA cytosine deaminase #3: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) |
| ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 1.2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4486: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 243192 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|