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- PDB-7qv6: Amyloid fibril from the antimicrobial peptide aurein 3.3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qv6
タイトルAmyloid fibril from the antimicrobial peptide aurein 3.3
要素Aurein-3.3
キーワードPROTEIN FIBRIL / antimicrobial peptide / amyloid / filament / cross-beta
機能・相同性Aurein antibiotic peptide family / Aurein-like antibiotic peptide / defense response to bacterium / extracellular region / Aurein-3.3
機能・相同性情報
生物種Ranoidea raniformis (カエル)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Buecker, R. / Seuring, C. / Cazey, C. / Veith, K. / Garcia-Alai, M. / Gruenewald, K. / Landau, M.
資金援助5件
組織認可番号国
Other governmentLOM2018
Israel Science Foundation2111/20
Israel Ministry of Science and Technology3-15517
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2017280
Joachim Herz StiftungAdd-on Fellowship
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The Cryo-EM structures of two amphibian antimicrobial cross-β amyloid fibrils.
著者: Robert Bücker / Carolin Seuring / Cornelia Cazey / Katharina Veith / Maria García-Alai / Kay Grünewald / Meytal Landau /
要旨: The amyloid-antimicrobial link hypothesis is based on antimicrobial properties found in human amyloids involved in neurodegenerative and systemic diseases, along with amyloidal structural properties ...The amyloid-antimicrobial link hypothesis is based on antimicrobial properties found in human amyloids involved in neurodegenerative and systemic diseases, along with amyloidal structural properties found in antimicrobial peptides (AMPs). Supporting this hypothesis, we here determined the fibril structure of two AMPs from amphibians, uperin 3.5 and aurein 3.3, by cryogenic electron microscopy (cryo-EM), revealing amyloid cross-β fibrils of mated β-sheets at atomic resolution. Uperin 3.5 formed a 3-blade symmetrical propeller of nine peptides per fibril layer including tight β-sheet interfaces. This cross-β cryo-EM structure complements the cross-α fibril conformation previously determined by crystallography, substantiating a secondary structure switch mechanism of uperin 3.5. The aurein 3.3 arrangement consisted of six peptides per fibril layer, all showing kinked β-sheets allowing a rounded compactness of the fibril. The kinked β-sheets are similar to LARKS (Low-complexity, Amyloid-like, Reversible, Kinked Segments) found in human functional amyloids.
履歴
登録2022年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Aurein-3.3
A: Aurein-3.3
E: Aurein-3.3
D: Aurein-3.3
C: Aurein-3.3
F: Aurein-3.3
H: Aurein-3.3
G: Aurein-3.3
K: Aurein-3.3
J: Aurein-3.3
I: Aurein-3.3
L: Aurein-3.3
N: Aurein-3.3
M: Aurein-3.3
Q: Aurein-3.3
P: Aurein-3.3
O: Aurein-3.3
R: Aurein-3.3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,40318
ポリマ－32,40318
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Aurein-3.3


分子量: 1800.171 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Ranoidea raniformis (カエル) / 参照: UniProt: P82396

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: aurein 3.3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: SYNTHETIC
分子量値: 22.3 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Ranoidea raniformis (カエル)
由来(組換発現)生物種: synthetic construct (人工物)
緩衝液pH: 7
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Concentration refers to peptide monomer before fibrillation
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: wait time 15s after application, blot time 4s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Calibrated defocus min: 350 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5514 / 詳細: Collected in movie-mode; 40 frames per exposure.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU2.8.0.1256画像取得
3DigitalMicrograph3.32.2403画像取得
5RELION3.1.3CTF補正Internal CTFFIND4
8UCSF ChimeraX1.3モデルフィッティング
9Coot0.9.3モデルフィッティング
11cryoSPARC2.3初期オイラー角割当Helical SGD initial model
12RELION3.1.3初期オイラー角割当2D classes for helical parameter estimation
13RELION3.1.3最終オイラー角割当
14RELION3.1.3分類
15RELION3.1.3３次元再構成
16PHENIX1.19.1モデル精密化
17ISOLDE1モデル精密化
CTF補正詳細: CTF refined after 3D reconstruction / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.136 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.892 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 174291 / 詳細: 4 unique helical units per segment
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35289 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 78.37 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: CC
詳細: - Initial model building of a single helical layer using ChimeraX and Coot - Expansion to three layers, refinement in ISOLDE - Truncation of outer layers, re-expansion to three layers, ...詳細: - Initial model building of a single helical layer using ChimeraX and Coot - Expansion to three layers, refinement in ISOLDE - Truncation of outer layers, re-expansion to three layers, refinement using phenix.real_space_refine
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0112304
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5353078
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.395306
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.054396
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001360

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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