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- PDB-7pky: Half-vault structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pky
タイトルHalf-vault structure
要素Major vault protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / Neutrophil degranulation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein phosphatase binding / cell population proliferation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein kinase binding ...protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / Neutrophil degranulation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein phosphatase binding / cell population proliferation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain ...Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain / Shoulder domain / Major Vault Protein repeat domain / Major Vault Protein Repeat domain / Major Vault Protein repeat domain / MVP (vault) repeat profile. / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major vault protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Guerra, P. / Gonzalez-Alamos, M. / Llauro, A. / Casanas, A. / Querol-Audi, J. / de Pablo, P. / Verdaguer, N.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish National Research Council20202CEX003 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBIO2017-83906-P スペイン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Symmetry disruption commits vault particles to disassembly.
著者: Pablo Guerra / María González-Alamos / Aida Llauró / Arnau Casañas / Jordi Querol-Audí / Pedro J de Pablo / Núria Verdaguer /
要旨: Vaults are ubiquitous ribonucleoprotein particles involved in a diversity of cellular processes, with promising applications as nanodevices for delivery of multiple cargos. The vault shell is ...Vaults are ubiquitous ribonucleoprotein particles involved in a diversity of cellular processes, with promising applications as nanodevices for delivery of multiple cargos. The vault shell is assembled by the symmetrical association of multiple copies of the major vault protein that, initially, generates half vaults. The pairwise, anti-parallel association of two half vaults produces whole vaults. Here, using a combination of vault recombinant reconstitution and structural techniques, we characterized the molecular determinants for the vault opening process. This process commences with a relaxation of the vault waist, causing the expansion of the inner cavity. Then, local disengagement of amino-terminal domains at the vault midsection seeds a conformational change that leads to the aperture, facilitating access to the inner cavity where cargo is hosted. These results inform a hitherto uncharacterized step of the vault cycle and will aid current engineering efforts leveraging vault for tailored cargo delivery.
履歴
登録2021年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major vault protein
B: Major vault protein
C: Major vault protein
D: Major vault protein
E: Major vault protein
F: Major vault protein
G: Major vault protein
H: Major vault protein
I: Major vault protein
J: Major vault protein
K: Major vault protein
L: Major vault protein
M: Major vault protein
N: Major vault protein
O: Major vault protein
P: Major vault protein
Q: Major vault protein
R: Major vault protein
S: Major vault protein
T: Major vault protein
U: Major vault protein
V: Major vault protein
W: Major vault protein
X: Major vault protein
Y: Major vault protein
Z: Major vault protein
a: Major vault protein
b: Major vault protein
c: Major vault protein
d: Major vault protein
e: Major vault protein
f: Major vault protein
g: Major vault protein
h: Major vault protein
i: Major vault protein
j: Major vault protein
k: Major vault protein
l: Major vault protein
m: Major vault protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,740,88439
ポリマ－3,740,88439
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "F"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "C"
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d_38ens_1chain "l"
d_39ens_1chain "m"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLUPROF1 - 782
d_21ens_1GLUPROB1 - 782
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d_391ens_1GLUPROMA1 - 782

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要素

#1: タンパク質 ...
Major vault protein / MVP


分子量: 95920.109 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mvp / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q62667

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: major vault protein from Rattus norvegicus / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris buffer pH 7.5Tris1
275 mMSodium ChlorideNaCl1
31 mMMagnesium ChlorideMgCl21
41 mMdithiothreitolDTT1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
12RELION分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7539 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 4HL8

4hl8


Accession code: 4HL8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 92.39 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037244218
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8634330876
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.050837596
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006643797
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.19833345
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000713863911009
ens_1d_3FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709961542558
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ens_1d_5FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000714557233523
ens_1d_6FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070693860979
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ens_1d_10FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708869755402
ens_1d_11FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0405216859115
ens_1d_12FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709814100359
ens_1d_13FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0405392553869
ens_1d_14FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711805512955
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ens_1d_16FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706833404074
ens_1d_17FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705880261944
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ens_1d_21FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707274535387
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ens_1d_27FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707413643642
ens_1d_28FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707149978683
ens_1d_29FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708213725639
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ens_1d_36FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703626461372
ens_1d_37FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711723639311
ens_1d_38FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706658805041
ens_1d_39FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711614176261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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