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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7p8v | ||||||
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タイトル | The structure of E. coli MutL bound to a 3' resected DNA end | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA mismatch repair / Protein-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() DNA molecule (その他) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
![]() | Borsellini, A. / Lamers, M.H. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: MutL binds to 3' resected DNA ends and blocks DNA polymerase access. 著者: Alessandro Borsellini / Joyce H G Lebbink / Meindert H Lamers / ![]() 要旨: DNA mismatch repair removes mis-incorporated bases after DNA replication and reduces the error rate a 100-1000-fold. After recognition of a mismatch, a large section of up to a thousand nucleotides ...DNA mismatch repair removes mis-incorporated bases after DNA replication and reduces the error rate a 100-1000-fold. After recognition of a mismatch, a large section of up to a thousand nucleotides is removed from the daughter strand followed by re-synthesis. How these opposite activities are coordinated is poorly understood. Here we show that the Escherichia coli MutL protein binds to the 3' end of the resected strand and blocks access of Pol I and Pol III. The cryo-EM structure of an 85-kDa MutL-DNA complex, determined to 3.7 Å resolution, reveals a unique DNA binding mode that positions MutL at the 3' end of a primer-template, but not at a 5' resected DNA end or a blunt DNA end. Hence, our work reveals a novel role for MutL in the final stages of mismatch repair by preventing premature DNA synthesis during removal of the mismatched strand. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 172.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 127.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 13255MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 68005.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: mutL, b4170, JW4128 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: DNA鎖 | | 分子量: 6841.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他) #3: DNA鎖 | | 分子量: 3941.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他) #4: 化合物 | #5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 76 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 54 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 539000 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 539000 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 149000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.6→3.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865
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原子変位パラメータ | Biso mean: 93.808 Å2
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