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万見
- PDB-7o4h: The structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from retinal rods -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o4h
タイトルThe structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from retinal rods
要素
  • Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1
  • cGMP-gated cation channel alpha-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / CNG channel / CNGA1 / CNGB1 / rod
機能・相同性
機能・相同性情報


non-motile cilium membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / rod photoreceptor outer segment / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / retina homeostasis / sodium channel activity ...non-motile cilium membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / rod photoreceptor outer segment / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / retina homeostasis / sodium channel activity / photoreceptor outer segment membrane / sodium ion transport / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / cGMP binding / photoreceptor outer segment / transmembrane transporter complex / cAMP binding / visual perception / calcium channel activity / potassium ion transport / sensory perception of smell / calcium ion transport / molecular adaptor activity / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1 / Cyclic nucleotide-gated channel beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Barret, D.C.A. / Marino, J.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation19082 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: The structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from bovine retinal rods.
著者: Diane C A Barret / Gebhard F X Schertler / U Benjamin Kaupp / Jacopo Marino /
要旨: In rod photoreceptors of the retina, the cyclic nucleotide-gated (CNG) channel is composed of three CNGA and one CNGB subunits, and it closes in response to light activation to generate an electrical ...In rod photoreceptors of the retina, the cyclic nucleotide-gated (CNG) channel is composed of three CNGA and one CNGB subunits, and it closes in response to light activation to generate an electrical signal that is conveyed to the brain. Here we report the cryo-EM structure of the closed state of the native rod CNG channel isolated from bovine retina. The structure reveals differences between CNGA1 and CNGB1 subunits. Three CNGA1 subunits are tethered at their C terminus by a coiled-coil region. The C-helix in the cyclic nucleotide-binding domain of CNGB1 features a different orientation from that in the three CNGA1 subunits. The arginine residue R994 of CNGB1 reaches into the ionic pathway and blocks the pore, thus introducing an additional gate, which is different from the central hydrophobic gate known from homomeric CNGA channels. These results address the long-standing question of how CNGB1 subunits contribute to the function of CNG channels in visual and olfactory neurons.
履歴
登録2021年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12718
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-gated cation channel alpha-1
B: cGMP-gated cation channel alpha-1
C: cGMP-gated cation channel alpha-1
D: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)394,3654
ポリマ－394,3654
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15700 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area111670 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 cGMP-gated cation channel alpha-1 / Cyclic nucleotide-gated cation channel 1 / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1 / CNG channel ...Cyclic nucleotide-gated cation channel 1 / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1 / CNG channel alpha-1 / CNG-1 / CNG1 / Cyclic nucleotide-gated channel / photoreceptor / Rod photoreceptor cGMP-gated channel subunit alpha


分子量: 79712.164 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q00194
#2: タンパク質 Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1 / 240 kDa protein of rod photoreceptor CNG-channel / Cyclic nucleotide-gated cation channel 4 / CNG ...240 kDa protein of rod photoreceptor CNG-channel / Cyclic nucleotide-gated cation channel 4 / CNG channel 4 / CNG-4 / CNG4 / Cyclic nucleotide-gated cation channel gamma / Cyclic nucleotide-gated cation channel modulatory subunit / Cyclic nucleotide-gated channel beta-1 / CNG channel beta-1 / Glutamic acid-rich protein / GARP


分子量: 155228.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q28181
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Native CNGA1/CNGB1a channel / タイプ: COMPLEX / 詳細: purified from rod outer segments / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.356 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118084 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00515016
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.81420382
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.7162023
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0472303
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052557

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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