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万見
- PDB-7mx2: Cryo-EM structure of human ternary NatC complex with a Bisubstrat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mx2
タイトルCryo-EM structure of human ternary NatC complex with a Bisubstrate inhibitor
要素
  • N-alpha-acetyltransferase 30
  • N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
  • N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit
  • peptide portion of bisubstrate inhibitor
キーワードTRANSFERASE / NatC / NAA30 / NAA35 / NAA38
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / smooth muscle cell proliferation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / RNA binding / nucleoplasm ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / smooth muscle cell proliferation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LSM domain containing 1 / : / : / NAA35-like, TPR repeats / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / : / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type ...LSM domain containing 1 / : / : / NAA35-like, TPR repeats / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / : / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / Acetyltransferase (GNAT) family / LSM domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / N-alpha-acetyltransferase 30 / N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.64 Å
データ登録者Deng, S. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Molecular role of NAA38 in thermostability and catalytic activity of the human NatC N-terminal acetyltransferase.
著者: Sunbin Deng / Sarah M Gardner / Leah Gottlieb / Buyan Pan / E James Petersson / Ronen Marmorstein /
要旨: N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a ...N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a large auxiliary subunit that facilitates catalysis and ribosome targeting for co-translational acetylation. NatC is one of the major NATs containing an NAA30 catalytic subunit, but uniquely contains two auxiliary subunits, large NAA35 and small NAA38. Here, we report the cryo-EM structures of human NatC (hNatC) complexes with and without NAA38, together with biochemical studies, to reveal that NAA38 increases the thermostability and broadens the substrate-specificity profile of NatC by ordering an N-terminal segment of NAA35 and reorienting an NAA30 N-terminal peptide binding loop for optimal catalysis, respectively. We also note important differences in engagement with a stabilizing inositol hexaphosphate molecule between human and yeast NatC. These studies provide new insights for the function and evolution of the NatC complex.
履歴
登録2021年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_imaging
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
C: N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit
A: N-alpha-acetyltransferase 30
D: peptide portion of bisubstrate inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,6105
ポリマ－115,7844
非ポリマー8261
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / Embryonic growth-associated protein homolog / Protein MAK10 homolog


分子量: 83754.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA35, EGAP, MAK10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q5VZE5
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit / LSM domain-containing protein 1 / Phosphonoformate immuno-associated protein 2


分子量: 13530.276 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA38, LSMD1, MAK31, PFAAP2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BRA0
#3: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 30 / N-acetyltransferase 12 / N-acetyltransferase MAK3 homolog / NatC catalytic subunit


分子量: 18083.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA30, C14orf35, MAK3, NAT12
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q147X3, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC
#4: タンパク質・ペプチド peptide portion of bisubstrate inhibitor


分子量: 416.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1heterotimeric human NatC complex with a bisubstrate inhibitorCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2N-alpha-acetyltransferase NatC complexCOMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3bisubstrate inhibitorCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.114 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
225 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid1
31 mMDithiothreitol1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
111.6GATAN K3 (6k x 4k)
211.3GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
9PHENIX1.17.1-3660モデル精密化
10cryoSPARCv2初期オイラー角割当
11cryoSPARCv2最終オイラー角割当
12cryoSPARCv2分類
13cryoSPARCv2３次元再構成
画像処理詳細: 5372 images
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 172041 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036242
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5468537
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.515926
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391028
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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