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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mil | |||||||||||||||
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タイトル | Mouse TRPV3 in MSP2N2 nanodiscs, sensitized state at 42 degrees Celsius | |||||||||||||||
要素 | Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 | |||||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Transient Receptor Potential V Family Member 3 / TRP channel / TRPV3 / sensitized state at 42 degrees Celsius / MSP2N2 | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of hair cycle / TRP channels / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / monoatomic ion channel activity / monoatomic cation channel activity / calcium channel activity / lysosome / receptor complex / membrane ...negative regulation of hair cycle / TRP channels / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / monoatomic ion channel activity / monoatomic cation channel activity / calcium channel activity / lysosome / receptor complex / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.86 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Nadezhdin, K.D. / Neuberger, A. / Sobolevsky, A.I. | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021 タイトル: Structural mechanism of heat-induced opening of a temperature-sensitive TRP channel. 著者: Kirill D Nadezhdin / Arthur Neuberger / Yuri A Trofimov / Nikolay A Krylov / Viktor Sinica / Nikita Kupko / Viktorie Vlachova / Eleonora Zakharian / Roman G Efremov / Alexander I Sobolevsky / 要旨: Numerous physiological functions rely on distinguishing temperature through temperature-sensitive transient receptor potential channels (thermo-TRPs). Although the function of thermo-TRPs has been ...Numerous physiological functions rely on distinguishing temperature through temperature-sensitive transient receptor potential channels (thermo-TRPs). Although the function of thermo-TRPs has been studied extensively, structural determination of their heat- and cold-activated states has remained a challenge. Here, we present cryo-EM structures of the nanodisc-reconstituted wild-type mouse TRPV3 in three distinct conformations: closed, heat-activated sensitized and open states. The heat-induced transformations of TRPV3 are accompanied by changes in the secondary structure of the S2-S3 linker and the N and C termini and represent a conformational wave that links these parts of the protein to a lipid occupying the vanilloid binding site. State-dependent differences in the behavior of bound lipids suggest their active role in thermo-TRP temperature-dependent gating. Our structural data, supported by physiological recordings and molecular dynamics simulations, provide an insight for understanding the molecular mechanism of temperature sensing. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7mil.cif.gz | 475.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7mil.ent.gz | 392.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7mil.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7mil_validation.pdf.gz | 1020.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7mil_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7mil_validation.xml.gz | 75.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7mil_validation.cif.gz | 108.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mi/7mil ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mi/7mil | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 92630.695 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trpv3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8K424 #2: 化合物 | ChemComp-POV / ( #3: 化合物 | ChemComp-NA / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.9247 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): -2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -800 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 58.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20408 |
画像スキャン | 横: 5760 / 縦: 4092 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 5855393 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22925 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL |