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万見
- PDB-7ekq: CrClpP-S2c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ekq
タイトルCrClpP-S2c
要素
  • (ATP-dependent Clp protease proteolytic ...) x 8
  • ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic
  • Chaperonin 11
  • Chaperonin 23
  • Cpn20 co-chaperonin subunit
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Clp / Complex / Protease / Chloroplast / Chlamydomnas
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / plastid / chloroplast stroma / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone cofactor-dependent protein refolding / chloroplast / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding ...endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / plastid / chloroplast stroma / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone cofactor-dependent protein refolding / chloroplast / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / Clp, N-terminal domain superfamily / GroES-like superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Uncharacterized protein / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Chaperonin 23 / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic ...ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Uncharacterized protein / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Chaperonin 23 / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic / Chaperonin 11 / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Wang, N. / Wang, Y.F. / Cong, Y. / Liu, C.M.
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2021
タイトル: The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex.
著者: Ning Wang / Yifan Wang / Qian Zhao / Xiang Zhang / Chao Peng / Wenjuan Zhang / Yanan Liu / Olivier Vallon / Michael Schroda / Yao Cong / Cuimin Liu /
要旨: Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the ...Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtii by cryo-electron microscopy. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1 subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the co-chaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast.
履歴
登録2021年4月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31173
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
H: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
I: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
J: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
K: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
L: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
M: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
N: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
O: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic
P: Chaperonin 11
Q: Chaperonin 23
R: Cpn20 co-chaperonin subunit
S: Cpn20 co-chaperonin subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)496,19119
ポリマ－496,19119
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP-dependent Clp protease proteolytic ... , 8種, 14分子 ABDFCEGHJMIKLN

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpR6 inactive subunit


分子量: 26571.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8INX1
#2: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpP5 active subunit


分子量: 25815.459 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IL21, endopeptidase Clp
#3: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpP4 active subunit


分子量: 33229.863 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IJ60, endopeptidase Clp
#4: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Endopeptidase Clp / ClpP1c active subunit


分子量: 23105.768 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: P42380, endopeptidase Clp
#5: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpR1 inactive subunit


分子量: 28136.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A0A2K3CXW8
#6: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpR4 inactive subunit


分子量: 28381.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IXD6
#7: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpR2 inactive subunit


分子量: 28345.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IS47
#8: タンパク質 ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ClpR3 inactive subunit


分子量: 43457.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IH07

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タンパク質 , 4種, 5分子 OPQRS

#9: タンパク質 ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic / ClpT4 subunit


分子量: 19869.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8J353
#10: タンパク質 Chaperonin 11 / Cpn11 co-chaperonin subunit


分子量: 10953.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8J3C3
#11: タンパク質 Chaperonin 23 / Cpn23 co-chaperonin subunit


分子量: 23061.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IJY7
#12: タンパク質 Cpn20 co-chaperonin subunit


分子量: 20480.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A0A2K3DG79

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
180 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTris baseTris-HCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49759 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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