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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7eko | ||||||
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タイトル | CrClpP-S1 | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Clp / Complex / Protease / Chloroplast / Chlamydomnas / Atp-dependent. | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / plastid / chloroplast stroma / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chloroplast / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, N. / Wang, Y.F. / Cong, Y. / Liu, C.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Plants / 年: 2021 タイトル: The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex. 著者: Ning Wang / Yifan Wang / Qian Zhao / Xiang Zhang / Chao Peng / Wenjuan Zhang / Yanan Liu / Olivier Vallon / Michael Schroda / Yao Cong / Cuimin Liu / 要旨: Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the ...Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtii by cryo-electron microscopy. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1 subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the co-chaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7eko.cif.gz | 503.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7eko.ent.gz | 406.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7eko.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7eko_validation.pdf.gz | 888.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7eko_full_validation.pdf.gz | 936.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7eko_validation.xml.gz | 78.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7eko_validation.cif.gz | 119.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/7eko ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/7eko | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP-dependent Clp protease proteolytic ... , 8種, 14分子 ABDFCEGHJMIKLN
#1: タンパク質 | 分子量: 26571.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8INX1 | ||||||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 25815.459 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8IL21, endopeptidase Clp #3: タンパク質 | 分子量: 33229.863 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8IJ60, endopeptidase Clp #4: タンパク質 | 分子量: 23105.768 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: P42380, endopeptidase Clp #5: タンパク質 | | 分子量: 28136.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A0A2K3CXW8 #6: タンパク質 | | 分子量: 28381.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8IXD6 #7: タンパク質 | | 分子量: 28345.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8IS47 #8: タンパク質 | | 分子量: 43457.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8IH07 |
-タンパク質 , 1種, 1分子 O
#9: タンパク質 | 分子量: 19869.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 参照: UniProt: A8J353 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: complex of CrClp protease / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 549.4 kDa/nm / 実験値: YES | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131245 / 対称性のタイプ: POINT |