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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6w2d | |||||||||||||||
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タイトル | Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus | |||||||||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / gamma-herpesvirus / EBV / CATC / Structural plasticity | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / host cell / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification ...T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / host cell / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | |||||||||||||||
![]() | Liu, W. / Cui, Y.X. / Wang, C.Y. / Li, Z.H. / Gong, D.Y. / Dai, X.H. / Bi, G.Q. / Sun, R. / Zhou, Z.H. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of capsid and capsid-associated tegument complex inside the Epstein-Barr virus. 著者: Wei Liu / Yanxiang Cui / Caiyan Wang / Zihang Li / Danyang Gong / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou / ![]() ![]() 要旨: As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been ...As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been hindered by latency-a hallmark of EBV infection-and atomic structures are thus available only for recombinantly expressed EBV proteins. In the present study, by symmetry relaxation and subparticle reconstruction, we have determined near-atomic-resolution structures of the EBV capsid with an asymmetrically attached DNA-translocating portal and capsid-associated tegument complexes from cryogenic electron microscopy images of just 2,048 EBV virions obtained by chemical induction. The resulting atomic models reveal structural plasticity among the 20 conformers of the major capsid protein, 2 conformers of the small capsid protein (SCP), 4 conformers of the triplex monomer proteins and 2 conformers of the triplex dimer proteins. Plasticity reaches the greatest level at the capsid-tegument interfaces involving SCP and capsid-associated tegument complexes (CATC): SCPs crown pentons/hexons and mediate tegument protein binding, and CATCs bind and rotate all five periportal triplexes, but notably only about one peri-penton triplex. These results offer insights into the EBV capsid assembly and a mechanism for recruiting cell-regulating factors into the tegument compartment as 'cargoes', and should inform future anti-EBV strategies. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 233 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 352.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 12分子 JKNOPyzZadeu
#1: タンパク質 | 分子量: 154086.828 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03226 #4: タンパク質 | 分子量: 338310.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 参照: UniProt: P03186, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #5: タンパク質 | 分子量: 18169.100 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P14348 |
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-Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 vwx
#2: タンパク質 | 分子量: 54527.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03222 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 62525.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03233 |
-Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 fhkmpr
#6: タンパク質 | 分子量: 39231.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03187 #7: タンパク質 | 分子量: 33654.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P25214 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human herpesvirus 4 strain B95-8 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 28 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21085 / 対称性のタイプ: POINT |