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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6uzc | ||||||
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タイトル | Portal vertex structure of bacteriophage T4 | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / portal protein assembly / gp20 / gp23 / portal vertex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / T=13 icosahedral viral capsid / viral portal complex / viral genome packaging / viral release from host cell / viral capsid / host cell plasma membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | ||||||
データ登録者 | Fang, Q. / Fokine, A. / Rao, V.B. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Structural morphing in a symmetry-mismatched viral vertex. 著者: Qianglin Fang / Wei-Chun Tang / Pan Tao / Marthandan Mahalingam / Andrei Fokine / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao / 要旨: Large biological structures are assembled from smaller, often symmetric, sub-structures. However, asymmetry among sub-structures is fundamentally important for biological function. An extreme form of ...Large biological structures are assembled from smaller, often symmetric, sub-structures. However, asymmetry among sub-structures is fundamentally important for biological function. An extreme form of asymmetry, a 12-fold-symmetric dodecameric portal complex inserted into a 5-fold-symmetric capsid vertex, is found in numerous icosahedral viruses, including tailed bacteriophages, herpesviruses, and archaeal viruses. This vertex is critical for driving capsid assembly, DNA packaging, tail attachment, and genome ejection. Here, we report the near-atomic in situ structure of the symmetry-mismatched portal vertex from bacteriophage T4. Remarkably, the local structure of portal morphs to compensate for symmetry-mismatch, forming similar interactions in different capsid environments while maintaining strict symmetry in the rest of the structure. This creates a unique and unusually dynamic symmetry-mismatched vertex that is central to building an infectious virion. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6uzc.cif.gz | 3.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6uzc.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6uzc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6uzc_validation.pdf.gz | 964.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6uzc_full_validation.pdf.gz | 975.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6uzc_validation.xml.gz | 410.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6uzc_validation.cif.gz | 673.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/6uzc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/6uzc | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56074.242 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 参照: UniProt: P04535 #2: タンパク質 | 分子量: 61117.082 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 参照: UniProt: P13334 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia virus T4 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia virus T4 (ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 23.1 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53608 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |