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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6s6z | ||||||
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タイトル | Structure of beta-Galactosidase from Thermotoga maritima | ||||||
要素 | Beta-galactosidase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / BETA-GALACTOSIDASE / CARBOHYDRATE / GLUCOSYL HYDROLASE / THERMOTOGA MARITIMA / TRANSGLYCOSYLATION / IMMOBILIZATION / CRYOEM / GRAPHENE-OXIDE / GALACTOOLIGOSACCHARIDES | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lactose catabolic process / beta-galactosidase complex / beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Miguez-Amil, S. / Jimenez-Ortega, E. / Ramirez Escudero, M. / Sanz-Aparicio, J. / Fernandez-Leiro, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2020 タイトル: The cryo-EM Structure of β-Galactosidase: Quaternary Structure Guides Protein Engineering. 著者: Samuel Míguez Amil / Elena Jiménez-Ortega / Mercedes Ramírez-Escudero / David Talens-Perales / Julia Marín-Navarro / Julio Polaina / Julia Sanz-Aparicio / Rafael Fernandez-Leiro / 要旨: Lactose intolerance is a common digestive disorder that affects a large proportion of the adult human population. The severity of the symptoms is highly variable, depending on the susceptibility to ...Lactose intolerance is a common digestive disorder that affects a large proportion of the adult human population. The severity of the symptoms is highly variable, depending on the susceptibility to the sugar and the amount digested. For that reason, enzymes that can be used for the production of lactose-free milk and milk derivatives have acquired singular biotechnological importance. One such case is β-galactosidase (TmLac). Here, we report the cryo-EM structure of TmLac at 2.0 Å resolution. The protein features a newly solved domain at its C-terminus, characteristic of the genus , which promotes a peculiar octameric arrangement. We have assessed the constraints imposed by the quaternary protein structure on the construction of hybrid versions of this GH2 enzyme. Carbohydrate binding modules (CBM) from the CBM2 and CBM9 families have been added at either the amino or carboxy terminus, and the structural and functional effects of such modifications have been analyzed. The results provide a basis for the rational design of hybrid enzymes that can be efficiently attached to different solid supports. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6s6z.cif.gz | 1.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6s6z.ent.gz | 1.4 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6s6z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6s6z_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6s6z_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6s6z_validation.xml.gz | 202.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6s6z_validation.cif.gz | 325.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s6/6s6z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s6/6s6z | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
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