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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qg2 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model A) | ||||||||||||
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![]() | TRANSLATION / integrated stress response / ISR / initiation factors / phosphorylation / eIF2 / eIF2B / tRNAi / GEF / heat domain / eIF2 alpha | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to heat / Cellular response to mitochondrial stress / Recycling of eIF2:GDP / ABC-family proteins mediated transport / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / : / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex ...negative regulation of cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to heat / Cellular response to mitochondrial stress / Recycling of eIF2:GDP / ABC-family proteins mediated transport / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / : / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation / formation of translation preinitiation complex / guanyl-nucleotide exchange factor complex / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / eukaryotic 48S preinitiation complex / positive regulation of translational fidelity / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of translational initiation / enzyme regulator activity / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / translational initiation / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / ribosome / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.55 Å | ||||||||||||
![]() | Llacer, J.L. / Gordiyenko, Y. / Ramakrishnan, V. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the inhibition of translation through eIF2α phosphorylation. 著者: Yuliya Gordiyenko / José Luis Llácer / V Ramakrishnan / ![]() ![]() 要旨: One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of ...One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of the eIF2 ternary complex (eIF2-GTP-tRNAi) by affecting the interaction of eIF2 with its GTP-GDP exchange factor eIF2B. We have determined the cryo-EM structure of yeast eIF2B in complex with phosphorylated eIF2 at an overall resolution of 4.2 Å. Two eIF2 molecules bind opposite sides of an eIF2B hetero-decamer through eIF2α-D1, which contains the phosphorylated Ser51. eIF2α-D1 is mainly inserted between the N-terminal helix bundle domains of δ and α subunits of eIF2B. Phosphorylation of Ser51 enhances binding to eIF2B through direct interactions of phosphate groups with residues in eIF2Bα and indirectly by inducing contacts of eIF2α helix 58-63 with eIF2Bδ leading to a competition with Met-tRNA. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 858.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 679.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4545MC ![]() 4543C ![]() 4544C ![]() 4546C ![]() 4547C ![]() 4548C ![]() 6qg0C ![]() 6qg1C ![]() 6qg3C ![]() 6qg5C ![]() 6qg6C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Translation initiation factor eIF-2B subunit ... , 5種, 10分子 ABCDEFGHIJ
#1: タンパク質 | 分子量: 34062.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCN3, AAS2, TIF221, YKR026C / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 42621.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD7, TIF222, YLR291C, L8003.17 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 65768.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD1, TIF223, TRA3, YOR260W / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 70945.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD2, TIF224, YGR083C / 発現宿主: ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 81249.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD6, TIF225, YDR211W, YD8142.12, YD8142B.03 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit ... , 3種, 6分子 KLMNOP
#6: タンパク質 | 分子量: 34843.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUI2, TIF211, YJR007W, J1429 / 発現宿主: ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 57942.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD11, TIF213, YER025W / 発現宿主: ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 31631.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUI3, TIF212, YPL237W / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model A) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.837 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.17 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 104478 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 100 K / 最低温度: 90 K |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: OTHER フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 4523 詳細: Particles from counting (1241 images) and integrating (3282 images) mode data collections were merged. When in counting mode 60 sec images were recorded (dose 21e-/A2) and when in integrating ...詳細: Particles from counting (1241 images) and integrating (3282 images) mode data collections were merged. When in counting mode 60 sec images were recorded (dose 21e-/A2) and when in integrating mode 1.1 sec images were recorded (dose 45e-/A2) |
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解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0180 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: FEI Falcon III | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 633220 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 119037 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: FSC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 解像度: 4.6→281.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / SU B: 327.13 / SU ML: 3.43 / ESU R: 3.458 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 47.469 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 4.6→281.4 Å / 合計: 37959 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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