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- PDB-5u6y: Pseudo-atomic model of the CaMKIIa holoenzyme. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u6y
タイトルPseudo-atomic model of the CaMKIIa holoenzyme.
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / Calcium/calmodulin-dependent kinase II (CaMKII) / cell signaling / calcium / calmodulin (CaM) / long-term potentiation (LTP) / long-term depression (LTD) / synaptic plasticity / cooperativity / electron microscopy (EM) / single particle reconstruction / intrinsic disorder
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic vesicle docking / glutamatergic postsynaptic density / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / : / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex ...regulation of synaptic vesicle docking / glutamatergic postsynaptic density / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / : / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Interferon gamma signaling / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / Ca2+ pathway / negative regulation of hydrolase activity / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / presynaptic cytosol / GTPase activating protein binding / postsynaptic specialization membrane / RAF/MAP kinase cascade / dendrite morphogenesis / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / postsynaptic cytosol / Ion homeostasis / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of neuronal synaptic plasticity / cellular response to interferon-beta / regulation of protein localization to plasma membrane / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / kinase activity / dendritic spine / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20 Å
データ登録者Myers, J. / Reichow, S.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS081248 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: The CaMKII holoenzyme structure in activation-competent conformations.
著者: Janette B Myers / Vincent Zaegel / Steven J Coultrap / Adam P Miller / K Ulrich Bayer / Steve L Reichow /
要旨: The Ca/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) assembles into large 12-meric holoenzymes, which is thought to enable regulatory processes required for synaptic plasticity underlying learning, ...The Ca/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) assembles into large 12-meric holoenzymes, which is thought to enable regulatory processes required for synaptic plasticity underlying learning, memory and cognition. Here we used single particle electron microscopy (EM) to determine a pseudoatomic model of the CaMKIIα holoenzyme in an extended and activation-competent conformation. The holoenzyme is organized by a rigid central hub complex, while positioning of the kinase domains is highly flexible, revealing dynamic holoenzymes ranging from 15-35 nm in diameter. While most kinase domains are ordered independently, ∼20% appear to form dimers and <3% are consistent with a compact conformation. An additional level of plasticity is revealed by a small fraction of bona-fide 14-mers (<4%) that may enable subunit exchange. Biochemical and cellular FRET studies confirm that the extended state of CaMKIIα resolved by EM is the predominant form of the holoenzyme, even under molecular crowding conditions.
履歴
登録2016年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_image_scans / pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年11月8日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_assembly
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42019年12月18日Group: Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8514
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
E: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
G: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
H: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
I: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
J: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
K: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
L: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)627,37812
ポリマ－627,37812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area28350 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area287170 Å2

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要素

#1: タンパク質
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha


分子量: 52281.535 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Camk2a / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11275, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Calcium-calmodulin dependent kinase II alpha / タイプ: COMPLEX / 詳細: Full-length CaMKII alpha wild type / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.62 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pFastBac1
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES1
2120 mMKCl1
30.5 mMEGTA1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO / 詳細: 100 nM complex
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 0.75% (wt/vol) uranyl formate / 染色剤: Uranyl Formate
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Ted Pella

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 49000 X
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2.12粒子像選択Hand picked
4EMAN2.12CTF補正
7UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング
10EMAN2.12初期オイラー角割当
11RELION1.4最終オイラー角割当
12RELION1.4分類
13RELION1.4３次元再構成
CTF補正詳細: Performed in EMAN2 / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 16616
対称性点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 20 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2000
詳細: Only modeled the unstructured linker region, residues 300-345. The rest came from two other, previously published structures, namely 5IG3 and 2VZ6
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: Correlation Coefficient
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
151G3

51g3

51G31345-472
22VZ6

2vz6

2VZ6213-300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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