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- PDB-5l4k: The human 26S proteasome lid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l4k
タイトルThe human 26S proteasome lid
要素
  • (26S proteasome non-ATPase regulatory subunit ...) x 11
  • 26S proteasome complex subunit DSS1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / proteostasis / AAA-ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / meiosis I / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / integrator complex / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex ...Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / meiosis I / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / integrator complex / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / K63-linked deubiquitinase activity / Somitogenesis / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / endopeptidase activator activity / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome assembly / protein deubiquitination / mRNA export from nucleus / regulation of proteasomal protein catabolic process / enzyme regulator activity / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / stem cell differentiation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / G2/M Checkpoints / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / HDR through Homologous Recombination (HRR) / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Metalloprotease DUBs / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / metallopeptidase activity / azurophil granule lumen / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin interaction motif / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / DSS1/SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : ...: / Ubiquitin interaction motif / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / DSS1/SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : / DSS1/SEM1 family / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / PSD13 N-terminal repeats / DSS1_SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / : / : / PSMD12/CSN4, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / Proteasome/cyclosome repeat / Ubiquitin-interacting motif. / Proteasome/cyclosome repeat / PCI/PINT associated module / von Willebrand factor type A domain / HEAT repeats / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 ...26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Schweitzer, A. / Aufderheide, A. / Rudack, T. / Beck, F.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Structure of the human 26S proteasome at a resolution of 3.9 Å.
著者: Andreas Schweitzer / Antje Aufderheide / Till Rudack / Florian Beck / Günter Pfeifer / Jürgen M Plitzko / Eri Sakata / Klaus Schulten / Friedrich Förster / Wolfgang Baumeister /
要旨: Protein degradation in eukaryotic cells is performed by the Ubiquitin-Proteasome System (UPS). The 26S proteasome holocomplex consists of a core particle (CP) that proteolytically degrades ...Protein degradation in eukaryotic cells is performed by the Ubiquitin-Proteasome System (UPS). The 26S proteasome holocomplex consists of a core particle (CP) that proteolytically degrades polyubiquitylated proteins, and a regulatory particle (RP) containing the AAA-ATPase module. This module controls access to the proteolytic chamber inside the CP and is surrounded by non-ATPase subunits (Rpns) that recognize substrates and deubiquitylate them before unfolding and degradation. The architecture of the 26S holocomplex is highly conserved between yeast and humans. The structure of the human 26S holocomplex described here reveals previously unidentified features of the AAA-ATPase heterohexamer. One subunit, Rpt6, has ADP bound, whereas the other five have ATP in their binding pockets. Rpt6 is structurally distinct from the other five Rpt subunits, most notably in its pore loop region. For Rpns, the map reveals two main, previously undetected, features: the C terminus of Rpn3 protrudes into the mouth of the ATPase ring; and Rpn1 and Rpn2, the largest proteasome subunits, are linked by an extended connection. The structural features of the 26S proteasome observed in this study are likely to be important for coordinating the proteasomal subunits during substrate processing.
履歴
登録2016年5月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4002
  • Jmolによる作画
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  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4002
  • + PDB-5l4g
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
W: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4
V: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14
T: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8
Y: 26S proteasome complex subunit DSS1
Z: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2
N: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
S: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3
P: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12
Q: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11
R: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6
U: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7
O: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)616,87312
ポリマ－616,87312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area49450 Å2
ΔGint-290 kcal/mol
Surface area220080 Å2
手法PISA

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要素

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26S proteasome non-ATPase regulatory subunit ... , 11種, 11分子 WVTZNSPQRUO

#1: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 / 26S proteasome regulatory subunit RPN10 / 26S proteasome regulatory subunit S5A / Antisecretory ...26S proteasome regulatory subunit RPN10 / 26S proteasome regulatory subunit S5A / Antisecretory factor 1 / ASF / Multiubiquitin chain-binding protein


分子量: 40781.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55036
#2: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / 26S proteasome-associated PAD1 homolog 1


分子量: 34620.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O00487, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#3: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / 26S proteasome regulatory subunit S14 / p31


分子量: 39667.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48556
#5: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / 26S proteasome regulatory subunit RPN1 / 26S proteasome regulatory subunit S2 / 26S proteasome ...26S proteasome regulatory subunit RPN1 / 26S proteasome regulatory subunit S2 / 26S proteasome subunit p97 / Protein 55.11 / Tumor necrosis factor type 1 receptor-associated protein 2


分子量: 100313.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13200
#6: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit S1 / 26S proteasome subunit p112


分子量: 105958.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99460
#7: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / 26S proteasome regulatory subunit S3 / Proteasome subunit p58


分子量: 61066.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43242
#8: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit p55


分子量: 52979.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O00232
#9: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 / 26S proteasome regulatory subunit S9 / 26S proteasome ...26S proteasome regulatory subunit RPN6 / 26S proteasome regulatory subunit S9 / 26S proteasome regulatory subunit p44.5


分子量: 47526.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O00231
#10: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit S10 / Breast cancer- ...26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit S10 / Breast cancer-associated protein SGA-113M / Phosphonoformate immuno-associated protein 4 / Proteasome regulatory particle subunit p44S10 / p42A


分子量: 45592.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15008
#11: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit S12 / Mov34 protein ...26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit S12 / Mov34 protein homolog / Proteasome subunit p40


分子量: 37086.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51665
#12: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit S11 / 26S proteasome ...26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit S11 / 26S proteasome regulatory subunit p40.5


分子量: 42995.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UNM6

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タンパク質 , 1種, 1分子 Y

#4: タンパク質 26S proteasome complex subunit DSS1 / Deleted in split hand/split foot protein 1 / Split hand/foot deleted protein 1 / Split hand/foot ...Deleted in split hand/split foot protein 1 / Split hand/foot deleted protein 1 / Split hand/foot malformation type 1 protein


分子量: 8284.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60896

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human 26S proteasome lid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 2.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER / 撮影したグリッド数: 19 / 実像数: 40211
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10.1_2155: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1TOM Toolbox粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
7MDFFモデルフィッティング
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
画像処理詳細: Falcon III
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 688742
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 461402 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
精密化解像度: 3.9→3.9 Å / SU ML: 1.03 / σ(F): 1.57 / 位相誤差: 46.21 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4039 72545 2.49 %
Rwork0.4025 --
obs0.4025 2910189 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0340310
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d2.54254461
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.76624722
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.096190
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0167022
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.252-0.36710.1540.8806-0.00611.47610.0675-1.1644-0.4740.8709-0.08790.62830.4958-0.41480.55121.93330.13580.43881.8545-0.22140.3197104.8521340.5149335.533
20.64460.02270.0040.57150.28990.16790.0891-0.53740.09830.02940.0973-1.2166-0.34110.1036-0.01790.5615-0.3945-0.2022-0.16-0.39090.9486181.3667339.0347284.1382
3-0.1402-0.0961-0.26670.7307-0.10380.16070.73430.19111.0317-1.1195-0.5605-0.2179-0.51750.2310.57840.0886-0.9580.7052-3.23872.9049-1.402148.0504346.8379243.7802
40.92480.2131-0.29210.4787-0.3460.4428-0.08831.2585-0.2601-0.98390.58430.38390.3751-0.69870.20890.74011.0668-1.70410.9180.36690.6416102.2255349.8882230.1998
50.1061-0.1258-0.05610.20850.09620.0782-0.23690.17750.5226-0.15990.08310.6786-0.1123-0.3019-0.00142.69560.9289-0.43671.4610.33362.112891.6655384.4199245.1031
60.0506-0.01720.02240.5950.05170.0425-0.3278-0.26730.00130.8182-0.38820.26670.0558-0.3137-1.2922-0.00360.65530.8967-0.06580.09810.567597.1549314.2907304.3314
70.4753-0.0705-0.32160.05050.03270.3477-0.2430.3227-0.50610.0430.00420.46670.6662-0.47650.4201-1.9924-0.73380.95820.31290.4510.477294.4667291.4467286.2832
80.72970.37140.27630.4775-0.41930.25370.53570.1164-0.4831-0.97870.04711.1394-0.1232-1.07280.3168-0.9436-1.0805-1.35522.92760.16262.478367.1482304.2696250.1638
90.1004-0.0099-0.00850.12130.03770.07270.0371-0.437-0.10910.27510.0049-0.01240.03020.01510.01561.6305-0.10141.15732.24580.26091.768780.5023302.1103331.8394
100.0848-0.0872-0.05330.07920.05250.063700.2168-0.0933-0.0809-0.04190.1603-0.0259-0.3175-0.00050.95130.1101-0.0321.1937-0.25351.5935131.8604361.639242.3978
110.2939-0.1599-0.03220.24710.30170.3028-0.09870.8324-0.475-0.3621-0.18410.159-0.1218-0.03430.00012.433-0.7598-0.12593.2502-0.68593.5329128.8382230.9531221.0618
120.7216-0.09920.17941.6316-0.35850.808-0.35980.4774-0.22910.67690.21961.4146-0.0975-0.32561.26070.0955-0.125-0.3783-0.1591-1.1648-1.6931108.9813332.4448270.9597
130.49980.05-0.16420.27510.25870.6934-0.583-1.0583-0.75870.616-0.0177-0.82070.15670.2855-0.28920.8247-0.0999-0.69650.4333-0.6485-0.2247159.3045325.9652321.9276
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1ELECTRON MICROSCOPY1(chain O and resseq 1:340 )
2ELECTRON MICROSCOPY2(chain Q and resseq 1:392 )
3ELECTRON MICROSCOPY3(chain R and resseq 1:358 )
4ELECTRON MICROSCOPY4(chain S and resseq 1:466 )
5ELECTRON MICROSCOPY5(chain T and resseq 1:322 )
6ELECTRON MICROSCOPY6(chain U and resseq 1:183 )
7ELECTRON MICROSCOPY7(chain V and resseq 1:229 )
8ELECTRON MICROSCOPY8chain N
9ELECTRON MICROSCOPY9chain W
10ELECTRON MICROSCOPY10chain Y
11ELECTRON MICROSCOPY11chain Z
12ELECTRON MICROSCOPY12(chain O and resseq 341:376 ) or (chain P and resseq 420:456 ) or (chain Q and resseq 393:422 ) or (chain R and resseq 359:389 ) or (chain S and resseq 467:534 ) or (chain T and resseq 323:350 ) or (chain U and resseq 184:324 ) or (chain V and resseq 230:309 )
13ELECTRON MICROSCOPY13(chain P and resseq 1:419 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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