[日本語] English
万見
- PDB-5ijn: Composite structure of the inner ring of the human nuclear pore c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ijn
タイトルComposite structure of the inner ring of the human nuclear pore complex (32 copies of Nup205)
要素
  • (NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN ...) x 5
  • Nuclear pore glycoprotein p62
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear pore complex / Nucleocytoplasmic transport
機能・相同性
機能・相同性情報


centriole assembly / nuclear pore inner ring / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / protein localization to nuclear inner membrane / positive regulation of mitotic cytokinetic process / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore central transport channel ...centriole assembly / nuclear pore inner ring / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / protein localization to nuclear inner membrane / positive regulation of mitotic cytokinetic process / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / nuclear pore complex assembly / atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of protein localization to centrosome / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / negative regulation of Ras protein signal transduction / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Flemming body / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / negative regulation of programmed cell death / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / mitotic centrosome separation / tRNA processing in the nucleus / centrosome cycle / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Viral Messenger RNA Synthesis / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / nuclear localization sequence binding / PTB domain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Vpr-mediated nuclear import of PICs / positive regulation of SMAD protein signal transduction / SUMOylation of DNA replication proteins / regulation of signal transduction / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / protein targeting / mRNA export from nucleus / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / regulation of mitotic spindle organization / Hsp70 protein binding / positive regulation of mitotic nuclear division / SH2 domain binding / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / ubiquitin binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Hsp90 protein binding / mitotic spindle / phospholipid binding / ISG15 antiviral mechanism / spindle pole / HCMV Early Events / protein import into nucleus / cellular senescence / protein transport / signaling receptor complex adaptor activity / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 ...Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin interacting component Nup93/Nic96 / Nup93/Nic96 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup155 / Nuclear pore glycoprotein p62 / Nucleoporin p54 / Nuclear pore complex protein Nup93 / Nuclear pore complex protein Nup205 / Nucleoporin p58/p45
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 21.4 Å
データ登録者Kosinski, J. / Mosalaganti, S. / von Appen, A. / Beck, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Research Council30921 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Molecular architecture of the inner ring scaffold of the human nuclear pore complex.
著者: Jan Kosinski / Shyamal Mosalaganti / Alexander von Appen / Roman Teimer / Amanda L DiGuilio / William Wan / Khanh Huy Bui / Wim J H Hagen / John A G Briggs / Joseph S Glavy / Ed Hurt / Martin Beck /
要旨: Nuclear pore complexes (NPCs) are 110-megadalton assemblies that mediate nucleocytoplasmic transport. NPCs are built from multiple copies of ~30 different nucleoporins, and understanding how these ...Nuclear pore complexes (NPCs) are 110-megadalton assemblies that mediate nucleocytoplasmic transport. NPCs are built from multiple copies of ~30 different nucleoporins, and understanding how these nucleoporins assemble into the NPC scaffold imposes a formidable challenge. Recently, it has been shown how the Y complex, a prominent NPC module, forms the outer rings of the nuclear pore. However, the organization of the inner ring has remained unknown until now. We used molecular modeling combined with cross-linking mass spectrometry and cryo-electron tomography to obtain a composite structure of the inner ring. This architectural map explains the vast majority of the electron density of the scaffold. We conclude that despite obvious differences in morphology and composition, the higher-order structure of the inner and outer rings is unexpectedly similar.
履歴
登録2016年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.name
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 1.32018年10月3日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8087
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8087
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
C: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
E: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
F: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
G: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
H: Nuclear pore glycoprotein p62
I: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
J: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
K: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
L: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
M: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
N: Nuclear pore glycoprotein p62
O: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
P: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
Q: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
R: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
S: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
T: Nuclear pore glycoprotein p62
U: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
V: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
W: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
X: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
Y: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
Z: Nuclear pore glycoprotein p62


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,898,12026
ポリマ－2,898,12026
非ポリマー00
水00
1
A: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
C: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
E: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
F: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
G: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
H: Nuclear pore glycoprotein p62
I: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
J: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
K: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
L: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
M: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
N: Nuclear pore glycoprotein p62
O: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
P: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
Q: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
R: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
S: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
T: Nuclear pore glycoprotein p62
U: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93
V: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205
W: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155
X: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54
Y: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58
Z: Nuclear pore glycoprotein p62
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,184,963208
ポリマ－23,184,963208
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
point symmetry operation7
モデル数8
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C8 (8回回転対称))

-
要素

-
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN ... , 5種, 22分子 ABEKQWCIOUDJPVFLRXGMSY

#1: タンパク質
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP155


分子量: 155357.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75694
#2: タンパク質
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP93


分子量: 93599.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N1F7
#3: タンパク質
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP205


分子量: 228172.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92621
#4: タンパク質
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54


分子量: 55491.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z3B4
#5: タンパク質
NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58


分子量: 60941.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVL2

-
タンパク質 , 1種, 4分子 HNTZ

#6: タンパク質
Nuclear pore glycoprotein p62 / 62 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup62


分子量: 53289.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA / 遺伝子: NUP62 / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37198

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

-
試料調製

構成要素名称: Nuclear envelope / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 23 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 3 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimera1.9モデルフィッティング
8IMPg0552c9cモデルフィッティング
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 1 Å / B: 1 Å / C: 1 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 21.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8400 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 101 / Num. of volumes extracted: 1112
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
詳細: this pdb structure includes unambiguous fits only, .i.e. excluding the middle domain of nup205. the structure with that domain can be obtained from authors. protein-protein interfaces shall ...詳細: this pdb structure includes unambiguous fits only, .i.e. excluding the middle domain of nup205. the structure with that domain can be obtained from authors. protein-protein interfaces shall not be interpreted at residue-level resolution. this pdb structure contains eight models. the model 1 corresponds to the composite structure reported in the journal article associated with this entry. models 2-8 corresponds to the seven best scoring models automatically generated as described in the article.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る