[日本語] English
万見
- PDB-5flu: Structure of a Chaperone-Usher pilus reveals the molecular basis ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5flu
タイトルStructure of a Chaperone-Usher pilus reveals the molecular basis of rod uncoilin
要素PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HELICAL POLYMER / STRAND DONATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pap fimbrial major pilin protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Hospenthal, M.K. / Redzej, A. / Dodson, K. / Ukleja, M. / Frenz, B. / Hultgren, S.J. / DiMaio, F. / Egelman, E.H. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of a Chaperone-Usher Pilus Reveals the Molecular Basis of Rod Uncoiling.
著者: Manuela K Hospenthal / Adam Redzej / Karen Dodson / Marta Ukleja / Brandon Frenz / Catarina Rodrigues / Scott J Hultgren / Frank DiMaio / Edward H Egelman / Gabriel Waksman /
要旨: Types 1 and P pili are prototypical bacterial cell-surface appendages playing essential roles in mediating adhesion of bacteria to the urinary tract. These pili, assembled by the chaperone-usher ...Types 1 and P pili are prototypical bacterial cell-surface appendages playing essential roles in mediating adhesion of bacteria to the urinary tract. These pili, assembled by the chaperone-usher pathway, are polymers of pilus subunits assembling into two parts: a thin, short tip fibrillum at the top, mounted on a long pilus rod. The rod adopts a helical quaternary structure and is thought to play essential roles: its formation may drive pilus extrusion by preventing backsliding of the nascent growing pilus within the secretion pore; the rod also has striking spring-like properties, being able to uncoil and recoil depending on the intensity of shear forces generated by urine flow. Here, we present an atomic model of the P pilus generated from a 3.8 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction. This structure provides the molecular basis for the rod's remarkable mechanical properties and illuminates its role in pilus secretion.
履歴
登録2015年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22018年10月3日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3222
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
B: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
C: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
D: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
E: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
F: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
G: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
H: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
I: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
J: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
K: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
L: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
M: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,38813
ポリマ－215,38813
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質
PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN / PAP PILI / PAPA


分子量: 16568.346 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04127
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: P PILUS / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年7月8日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 17 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 90

-
解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 56341 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.1 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3222. (DEPOSITION ID: 13990).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--EM
精密化最高解像度: 3.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15132 0 0 0 15132

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る