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万見
- PDB-4ue5: Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ue5
タイトルStructural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle
要素
  • (SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ...シグナル認識粒子) x 3
  • 7S RNA
  • SIGNAL SEQUENCE
  • SRP14
  • SRP9Signal recognition particle 9
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / STALLED RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / G protein-coupled photoreceptor activity / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / G protein-coupled photoreceptor activity / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / cellular response to light stimulus / negative regulation of translational elongation / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / : / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / photoreceptor outer segment membrane / plasma membrane => GO:0005886 / phototransduction / photoreceptor outer segment / ribonucleoprotein complex binding / 視覚 / 好中球 / photoreceptor disc membrane / GDP binding / membrane => GO:0016020 / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / 核小体 / GTP binding / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily ...Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / ロドプシン / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein / ロドプシン / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle subunit SRP68
類似検索 - 構成要素
生物種CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Beckert, B. / Kedrov, A. / Sohmen, D. / Kempf, G. / Wild, K. / Sinning, I. / Stahlberg, H. / Wilson, D.N. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions.
著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann /
要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes.
履歴
登録2014年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22015年10月21日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans
改定 1.42018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_PDB_caveat / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.52018年10月3日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_software / ndb_struct_na_base_pair ...em_software / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / struct_conn
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.62018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral ...pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.72024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2844
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2844
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7S RNA
B: SRP14
C: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE SUBUNIT SRP68
D: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN
E: SRP9
F: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
S: SIGNAL SEQUENCE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,9157
ポリマ－199,9157
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BE

#2: タンパク質 SRP14


分子量: 8604.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: P16255*PLUS
#5: タンパク質 SRP9 / Signal recognition particle 9


分子量: 8694.115 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-75 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: P21262

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SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ... , 3種, 3分子 CDF

#3: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE SUBUNIT SRP68 / シグナル認識粒子 / SRP68 / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 68 KDA PROTEIN


分子量: 23220.695 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 55-249 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: Q00004
#4: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN / SRP54


分子量: 48056.457 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-433 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: P61010
#6: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN / SRP9


分子量: 12430.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 14-120 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: J9PAS6

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RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AS

#1: RNA鎖 7S RNA


分子量: 96787.250 Da / 分子数: 1 / 断片: SRP RNA / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ)
#7: タンパク質・ペプチド SIGNAL SEQUENCE /


分子量: 2121.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 参照: UniProt: P32308*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MAMMALIAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE BOUND TO RIBOSOME NASCENT CHAIN COMPLEX
タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年3月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: MICROGRAPH
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 19096 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.24 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2844. (DEPOSITION ID: 12994).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3545 6403 0 0 9948

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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