[日本語] English
万見
- PDB-3j5y: Structure of the mammalian ribosomal pre-termination complex asso... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j5y
タイトルStructure of the mammalian ribosomal pre-termination complex associated with eRF1-eRF3-GDPNP
要素
  • 5'-R(*AP*UP*UP*GP*UP*AP*AP*AP*AP*A)-3'
  • Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
  • Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
  • tRNA-Leu
キーワードTRANSLATION/RNA / Translation termination / eRF1 / eRF3 / tRNAleu / ribosome (リボソーム) / mammalian (哺乳類) / TRANSLATION-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ヒドロキシル化 / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 ...Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者des Georges, A. / Hashem, Y. / Unbehaun, A. / Grassucci, R.A. / Taylor, D. / Hellen, C.U.T. / Pestova, T.V. / Frank, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2014
タイトル: Structure of the mammalian ribosomal pre-termination complex associated with eRF1.eRF3.GDPNP.
著者: Amédée des Georges / Yaser Hashem / Anett Unbehaun / Robert A Grassucci / Derek Taylor / Christopher U T Hellen / Tatyana V Pestova / Joachim Frank /
要旨: Eukaryotic translation termination results from the complex functional interplay between two release factors, eRF1 and eRF3, in which GTP hydrolysis by eRF3 couples codon recognition with peptidyl- ...Eukaryotic translation termination results from the complex functional interplay between two release factors, eRF1 and eRF3, in which GTP hydrolysis by eRF3 couples codon recognition with peptidyl-tRNA hydrolysis by eRF1. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of pre-termination complexes associated with eRF1•eRF3•GDPNP at 9.7 -Å resolution, which corresponds to the initial pre-GTP hydrolysis stage of factor attachment and stop codon recognition. It reveals the ribosomal positions of eRFs and provides insights into the mechanisms of stop codon recognition and triggering of eRF3's GTPase activity.
履歴
登録2013年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年12月25日ID: 3J2K
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5801
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5801
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
B: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
C: 5'-R(*AP*UP*UP*GP*UP*AP*AP*AP*AP*A)-3'
D: tRNA-Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,0794
ポリマ－126,0794
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Eukaryotic release factor 1 / eRF1 / Protein Cl1 / TB3-1


分子量: 46478.121 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-420 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETF1, ERF1, RF1, SUP45L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62495
#2: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 3a / eRF3a / G1 to S phase transition protein 1 homolog


分子量: 48030.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 69-496 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSPT1, ERF3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15170
#3: RNA鎖 5'-R(*AP*UP*UP*GP*UP*AP*AP*AP*AP*A)-3'


分子量: 3193.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: messenger RNA / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: RNA鎖 tRNA-Leu


分子量: 28376.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1eRF1-eRF3-GDPNP-bound mammalian ribosomal pre-termination complexRIBOSOME0
280S ribosomeEukaryotic ribosomeRIBOSOME1
3eukaryotic release factor 11
4eukaryotic release factor 31
5Transfer-messenger RNA Leu1
6messenger RNA伝令RNA1
分子量値: 4.5 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 20 mM Tris, 100 mM KOAc, 2.5 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.25 mM spermidine supplemented with 200 units RNasin, 0.4 mM ATP, 3 mM Mg-GMPPNP
pH: 7.5
詳細: 20 mM Tris, 100 mM KOAc, 2.5 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.25 mM spermidine supplemented with 200 units RNasin, 0.4 mM ATP, 3 mM Mg-GMPPNP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil grids, glow discharged
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / Temp: 93 K / 湿度: 100 % / 詳細: plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2010年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.1 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM / 温度: 81 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: Each Particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: reference-based reconstruction / 解像度: 9.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48973
詳細: (Single particle details: Images were classified and refined with RELION) (Single particle--Applied symmetry: C1)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1RIGID BODY FITREALCross correlationREFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--Domains were fitted as rigid bodies using Chimera. Individual domains were then refined manually using hinge points as points of flexibility.
2RIGID BODY FITREALCross correlationREFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
3RIGID BODY FITREALCross correlationREFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
4RIGID BODY FITREALCross correlationREFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
5RIGID BODY FITREALCross correlationREFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
13E1Y

3e1y

A1
23E1Y

3e1y

F1
32KTU

2ktu

A2
41R5B

1r5b

A3
51R5O

1r5o

A4
63VMF

3vmf

A5
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6636 2088 0 0 8724

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る