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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2w6d | ||||||
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タイトル | BACTERIAL DYNAMIN-LIKE PROTEIN LIPID TUBE BOUND | ||||||
要素 | DYNAMIN FAMILY PROTEIN | ||||||
キーワード | HYDROLASE / GTPASE / DYNAMIN / MITOFUSIN / TUBULATION / MEMEBRANE DYNAMICS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dynamin GTPase / mitochondrial fusion / GTPase activity / lipid binding / GTP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | NOSTOC PUNCTIFORME (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å | ||||||
データ登録者 | Low, H.H. / Sachse, C. / Amos, L.A. / Lowe, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2009 タイトル: Structure of a bacterial dynamin-like protein lipid tube provides a mechanism for assembly and membrane curving. 著者: Harry H Low / Carsten Sachse / Linda A Amos / Jan Löwe / 要旨: Proteins of the dynamin superfamily mediate membrane fission, fusion, and restructuring events by polymerizing upon lipid bilayers and forcing regions of high curvature. In this work, we show the ...Proteins of the dynamin superfamily mediate membrane fission, fusion, and restructuring events by polymerizing upon lipid bilayers and forcing regions of high curvature. In this work, we show the electron cryomicroscopy reconstruction of a bacterial dynamin-like protein (BDLP) helical filament decorating a lipid tube at approximately 11 A resolution. We fitted the BDLP crystal structure and produced a molecular model for the entire filament. The BDLP GTPase domain dimerizes and forms the tube surface, the GTPase effector domain (GED) mediates self-assembly, and the paddle region contacts the lipids and promotes curvature. Association of BDLP with GMPPNP and lipid induces radical, large-scale conformational changes affecting polymerization. Nucleotide hydrolysis seems therefore to be coupled to polymer disassembly and dissociation from lipid, rather than membrane restructuring. Observed structural similarities with rat dynamin 1 suggest that our results have broad implication for other dynamin family members. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2w6d.cif.gz | 331.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2w6d.ent.gz | 278.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2w6d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2w6d_validation.pdf.gz | 3.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2w6d_full_validation.pdf.gz | 3.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2w6d_validation.xml.gz | 79.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2w6d_validation.cif.gz | 105.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/2w6d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/2w6d | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 78717.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) NOSTOC PUNCTIFORME (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: B2IZD3 #2: 化合物 | ChemComp-CPL / #3: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: BACTERIAL DYNAMIN-LIKE PROTEIN BDLP LIPID TUBE / タイプ: COMPLEX |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F30 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
3次元再構成 | 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 詳細: NO REFINEMENT PERFORMED, MANUAL FITTING / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
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精密化 | 最高解像度: 9 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
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