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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2c9g | ||||||
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タイトル | THE QUASI-ATOMIC MODEL OF THE ADENOVIRUS TYPE 3 PENTON BASE DODECAHEDRON | ||||||
要素 | PENTON PROTEIN | ||||||
キーワード | VIRUS/VIRAL PROTEIN / VIRUS-VIRAL PROTEIN COMPLEX / DODECAHEDRON / PENTON / FIBRE / LATE PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | Adenovirus penton base protein / Adenovirus penton base protein / T=25 icosahedral viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / Penton protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | HUMAN ADENOVIRUS 2 (ヒトアデノウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.3 Å | ||||||
データ登録者 | Fuschiotti, P. / Schoehn, G. / Fender, P. / Fabry, C.M.S. / Hewat, E.A. / Chroboczek, J. / Ruigrok, R.W.H. / Conway, J.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006 タイトル: Structure of the dodecahedral penton particle from human adenovirus type 3. 著者: P Fuschiotti / G Schoehn / P Fender / C M S Fabry / E A Hewat / J Chroboczek / R W H Ruigrok / J F Conway / 要旨: The sub-viral dodecahedral particle of human adenovirus type 3, composed of the viral penton base and fiber proteins, shares an important characteristic of the entire virus: it can attach to cells ...The sub-viral dodecahedral particle of human adenovirus type 3, composed of the viral penton base and fiber proteins, shares an important characteristic of the entire virus: it can attach to cells and penetrate them. Structure determination of the fiberless dodecahedron by cryo-electron microscopy to 9 Angstroms resolution reveals tightly bound pentamer subunits, with only minimal interfaces between penton bases stabilizing the fragile dodecahedron. The internal cavity of the dodecahedron is approximately 80 Angstroms in diameter, and the interior surface is accessible to solvent through perforations of approximately 20 Angstroms diameter between the pentamer towers. We observe weak density beneath pentamers that we attribute to a penton base peptide including residues 38-48. The intact amino-terminal domain appears to interfere with pentamer-pentamer interactions and its absence by mutation or proteolysis is essential for dodecamer assembly. Differences between the 9 Angstroms dodecahedron structure and the adenovirus serotype 2 (Ad2) crystallographic model correlate closely with differences in sequence. The 3D structure of the dodecahedron including fibers at 16 Angstroms resolution reveals extra density on the top of the penton base that can be attributed to the fiber N terminus. The fiber itself exhibits striations that correlate with features of the atomic structure of the partial Ad2 fiber and that represent a repeat motif present in the amino acid sequence. These new observations offer important insights into particle assembly and stability, as well as the practicality of using the dodecahedron in targeted drug delivery. The structural work provides a sound basis for manipulating the properties of this particle and thereby enhancing its value for such therapeutic use. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2c9g.cif.gz | 443.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2c9g.ent.gz | 360.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2c9g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2c9g_validation.pdf.gz | 884.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2c9g_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2c9g_validation.xml.gz | 90.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2c9g_validation.cif.gz | 130.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/2c9g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/2c9g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 12
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58218.684 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 49-571 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) HUMAN ADENOVIRUS 2 (ヒトアデノウイルス) 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03276 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: HUMAN ADENOVIRUS TYPE 3 / タイプ: VIRUS |
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緩衝液 | pH: 6.6 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL 2010F |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 51020 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 1.4 mm |
試料ホルダ | 温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 14 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: AMPLITUDE, PHASE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: POLAR FOURIER TRANSFROM, FOURIER BESSELS RECONSTRUCTION 解像度: 9.3 Å / 粒子像の数: 1849 / ピクセルサイズ(公称値): 1.4 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.372 Å / 倍率補正: COMPARISON WITH THE ATOMIC STRUCTURE 詳細: TO RECONSTITUTE THE ENTIRE PENTON BASE DODECAHEDRAL PARTICLE, YOU MUST APPLY THE 12 MATRICES TO THE ENTIRE PENTAMER IN THIS ENTRY. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: RFACTOR, CORRELATION COEFFICIENT / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 9.3 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 9.3 Å
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