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- EMDB-9615: Cryo-EM structure of the receptor-activated TRPC5 ion channel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9615
タイトルCryo-EM structure of the receptor-activated TRPC5 ion channel
マップデータ
試料
  • 複合体: Mouse TRPC5
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 5
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane hyperpolarization / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / manganese ion transport / negative regulation of dendrite morphogenesis / store-operated calcium channel activity / cation channel complex / TRP channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / actinin binding / clathrin binding ...regulation of membrane hyperpolarization / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / manganese ion transport / negative regulation of dendrite morphogenesis / store-operated calcium channel activity / cation channel complex / TRP channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / actinin binding / clathrin binding / plasma membrane => GO:0005886 / positive regulation of axon extension / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / positive regulation of neuron differentiation / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / neuron differentiation / actin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / growth cone / neuron apoptotic process / membrane raft / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 5 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Domain of unknown function DUF3447 / Ankyrin repeats (3 copies) / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Short transient receptor potential channel 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Duan J / Li Z / Li J / Zhang J
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2019
タイトル: Cryo-EM structure of TRPC5 at 2.8-Å resolution reveals unique and conserved structural elements essential for channel function.
著者: Jingjing Duan / Jian Li / Gui-Lan Chen / Yan Ge / Jieyu Liu / Kechen Xie / Xiaogang Peng / Wei Zhou / Jianing Zhong / Yixing Zhang / Jie Xu / Changhu Xue / Bo Liang / Lan Zhu / Wei Liu / ...著者: Jingjing Duan / Jian Li / Gui-Lan Chen / Yan Ge / Jieyu Liu / Kechen Xie / Xiaogang Peng / Wei Zhou / Jianing Zhong / Yixing Zhang / Jie Xu / Changhu Xue / Bo Liang / Lan Zhu / Wei Liu / Cheng Zhang / Xiao-Li Tian / Jianbin Wang / David E Clapham / Bo Zeng / Zongli Li / Jin Zhang /
要旨: The transient receptor potential canonical subfamily member 5 (TRPC5), one of seven mammalian TRPC members, is a nonselective calcium-permeant cation channel. TRPC5 is of considerable interest as a ...The transient receptor potential canonical subfamily member 5 (TRPC5), one of seven mammalian TRPC members, is a nonselective calcium-permeant cation channel. TRPC5 is of considerable interest as a drug target in the treatment of progressive kidney disease, depression, and anxiety. Here, we present the 2.8-Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the mouse TRPC5 (mTRPC5) homotetramer. Comparison of the TRPC5 structure to previously determined structures of other TRPC and TRP channels reveals differences in the extracellular pore domain and in the length of the S3 helix. The disulfide bond at the extracellular side of the pore and a preceding small loop are essential elements for its proper function. This high-resolution structure of mTRPC5, combined with electrophysiology and mutagenesis, provides insight into the lipid modulation and gating mechanisms of the TRPC family of ion channels.
履歴
登録2018年8月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月7日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2019年8月14日-
現状2019年8月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.058
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.058
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6aei
  • 表面レベル: 0.058
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9615.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å
1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å
1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.058 / ムービー #1: 0.058
最小 - 最大-0.25904563 - 0.40802485
平均 (標準偏差)0.00021540512 (±0.0097353915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.231.231.23
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z314.880314.880314.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ344344344
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2590.4080.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mouse TRPC5

全体名称: Mouse TRPC5
要素
  • 複合体: Mouse TRPC5
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 5
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE

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超分子 #1: Mouse TRPC5

超分子名称: Mouse TRPC5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Short transient receptor potential channel 5

分子名称: Short transient receptor potential channel 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 88.903672 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAQLYYKKVN YSPYRDRIPL QIVRAETELS AEEKAFLSAV EKGDYATVKQ ALQEAEIYYN VNINCMDPLG RSALLIAIEN ENLEIMELL LNHSVYVGDA LLYAIRKEVV GAVELLLSYR KPSGEKQVPT LMMDTQFSEF TPDITPIMLA AHTNNYEIIK L LVQKRVTI ...文字列:
MAQLYYKKVN YSPYRDRIPL QIVRAETELS AEEKAFLSAV EKGDYATVKQ ALQEAEIYYN VNINCMDPLG RSALLIAIEN ENLEIMELL LNHSVYVGDA LLYAIRKEVV GAVELLLSYR KPSGEKQVPT LMMDTQFSEF TPDITPIMLA AHTNNYEIIK L LVQKRVTI PRPHQIRCNC VECVSSSEVD SLRHSRSRLN IYKALASPSL IALSSEDPIL TAFRLGWELK ELSKVENEFK AE YEELSQQ CKLFAKDLLD QARSSRELEI ILNHRDDHSE ELDPQKYHDL AKLKVAIKYH QKEFVAQPNC QQLLATLWYD GFP GWRRKH WVVKLLTCMT IGFLFPMLSI AYLISPRSNL GLFIKKPFIK FICHTASYLT FLFMLLLASQ HIVRTDLHVQ GPPP TVVEW MILPWVLGFI WGEIKEMWDG GFTEYIHDWW NLMDFAMNSL YLATISLKIV AYVKYNGSRP REEWEMWHPT LIAEA LFAI SNILSSLRLI SLFTANSHLG PLQISLGRML LDILKFLFIY CLVLLAFANG LNQLYFYYET RAIDEPNNCK GIRCEK QNN AFSTLFETLQ SLFWSVFGLL NLYVTNVKAR HEFTEFVGAT MFGTYNVISL VVLLNMLIAM MNNSYQLIAD HADIEWK FA RTKLWMSYFD EGGTLPPPFN IIPSPKSFLY LGNWFNNTFC PKRDPDGRRR RHNLRSFTER HADSLIQNQH YQEVIRNL V KRYVAAMIRN SKTNEGLTEE NFKELKQDIS SFRYEVLDLL GNRK

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分子 #2: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #3: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / : Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #4: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE

分子名称: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / : LPP
分子量理論値: 648.891 Da
Chemical component information

ChemComp-LPP:
2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE / ジパルミトイルホスファチジン酸 / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 IS (4k x 4k) / 平均電子線量: 42.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 340465 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1164065
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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