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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8357 | |||||||||
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タイトル | Autoinhibited E. coli ATP synthase state 1 | |||||||||
![]() | Autoinhibited E. coli ATP synthase state 1 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() proton-transporting ATP synthase complex / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sobti M / Smits C / Wong AS / Ishmukhametov R / Stock D / Sandin S / Stewart AG | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of the autoinhibited ATP synthase in three rotational states. 著者: Meghna Sobti / Callum Smits / Andrew Sw Wong / Robert Ishmukhametov / Daniela Stock / Sara Sandin / Alastair G Stewart / ![]() ![]() ![]() 要旨: A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different ...A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different states that relate to rotation of the enzyme were observed, with the central stalk's ε subunit in an extended autoinhibitory conformation in all three states. The F motor comprises of seven transmembrane helices and a decameric c-ring and invaginations on either side of the membrane indicate the entry and exit channels for protons. The proton translocating subunit contains near parallel helices inclined by ~30° to the membrane, a feature now synonymous with rotary ATPases. For the first time in this rotary ATPase subtype, the peripheral stalk is resolved over its entire length of the complex, revealing the F attachment points and a coiled-coil that bifurcates toward the membrane with its helices separating to embrace subunit from two sides. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 55.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.3 KB 19.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 45.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Autoinhibited E. coli ATP synthase state 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : ATP synthase
+超分子 #1: ATP synthase
+分子 #1: ATP synthase subunit alpha
+分子 #2: ATP synthase subunit beta
+分子 #3: ATP synthase gamma chain
+分子 #4: ATP synthase epsilon chain
+分子 #5: ATP synthase subunit b
+分子 #6: ATP synthase subunit a
+分子 #7: ATP synthase subunit delta
+分子 #8: ATP synthase subunit c
+分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 29.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |