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- EMDB-80105: Cryo-EM structure of native Rubisco from Nitrosospira multiformis -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-80105
タイトルCryo-EM structure of native Rubisco from Nitrosospira multiformis
マップデータ
試料
  • 複合体: Ribulose bisphosphate carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードrubisco / carbon fixation / nitrifying bacterium / autotrophy / cryo-EM / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain ...Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Nitrosospira multiformis ATCC 25196 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Tanaka Y / Nishigaya Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of RubisCO from Nitrosospira multiformis.
著者: Yoshiki Tanaka / Yuki Nishigaya /
要旨: Nitrosospira multiformis is a soil ammonia-oxidizing bacterium (AOB) that fixes CO via RubisCO using energy derived from ammonia oxidation. Despite its ecological and agricultural relevance, the ...Nitrosospira multiformis is a soil ammonia-oxidizing bacterium (AOB) that fixes CO via RubisCO using energy derived from ammonia oxidation. Despite its ecological and agricultural relevance, the structure of N. multiformis RubisCO (NmRubisCO) remained unknown. Here, we report the cryo-EM structure of NmRubisCO at 2.26 Å resolution, determined through single-particle analysis of protein copurified with the membrane fraction following cell lysis and ultracentrifugation without column chromatography. Analysis revealed an LS hexadecameric Form IC (red-like) RubisCO with a six-residue insertion in the βB-βC loop (BC loop) of the large-subunit N-terminal domain that forms a solvent-exposed, well-ordered protrusion. The active site lacks carbamylation at K206 and Mg binding, representing an inactive state. A putative metal ion coordinated by H296, H298, and H331, tentatively assigned as Zn based on coordination geometry and distances, was identified near the catalytic center; this His-coordinated metal site has not been described in other RubisCO structures. Loop 6 adopts a closed-like conformation in the absence of substrate, a configuration consistent with a potential requirement for activase-mediated remodeling. The C-terminal extension of the small subunit forms interdimer β-sheet interactions that stabilize the holoenzyme. These structural features provide a framework for understanding Form IC RubisCO in carboxysome-less soil AOB.
履歴
登録2026年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年5月27日-
マップ公開2026年5月27日-
更新2026年5月27日-
現状2026年5月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_80105.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_80105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 158 pix.
= 138.787 Å		0.88 Å/pix.
x 158 pix.
= 138.787 Å		0.88 Å/pix.
x 158 pix.
= 138.787 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8784 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.022
最小 - 最大-0.08580261 - 0.14313145
平均 (標準偏差)0.0016558919 (±0.014603507)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ158158158
Spacing158158158
セルA=B=C: 138.7872 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_80105_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_80105_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_80105_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ribulose bisphosphate carboxylase

全体名称: Ribulose bisphosphate carboxylase
要素
  • 複合体: Ribulose bisphosphate carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Ribulose bisphosphate carboxylase

超分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Nitrosospira multiformis ATCC 25196 (バクテリア)
分子量理論値: 560 KDa

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分子 #1: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase
由来(天然)生物種: Nitrosospira multiformis ATCC 25196 (バクテリア)
分子量理論値: 54.379926 KDa
配列文字列: MSEAITGAER YKSGVIPYKK MGYWEPDYVP KDTDIIAMFR ITPQAGVEPE EAAAAVAGES STATWTVVWT DRLTACELYR AKAFRTDPV PNTGEGTKTE QQYFAYIAYD LDLFEPGSIA NLTASIIGNV FGFKAVKALR LEDMRIPVAY LKTFQGPATG I IVERERLD ...文字列:
MSEAITGAER YKSGVIPYKK MGYWEPDYVP KDTDIIAMFR ITPQAGVEPE EAAAAVAGES STATWTVVWT DRLTACELYR AKAFRTDPV PNTGEGTKTE QQYFAYIAYD LDLFEPGSIA NLTASIIGNV FGFKAVKALR LEDMRIPVAY LKTFQGPATG I IVERERLD KFGRPLLGAT TKPKLGLSGR NYGRVVYEGL KGGLDFMKDD ENINSQPFMH WRDRFLYCME AVNKASAATG EV KGHYLNV TAGTMEEMYE RAEFAKSLGS VIIMIDLVIG YTAIQSMAKW ARKNDMILHL HRAGNSTYSR QKNHGMNFRV ICK WMRMAG VDHIHAGTVV GKLEGDPLMI KGFYDTLRDR HTPVSLEHGL FFEQDWASLN KVMPVASGGI HAGQMHQLLD YLGE DVILQ FGGGTIGHPQ GIQAGAVANR VALEAMIMAR NEGRDYVKEG PQILEEAAKW CTPLKLALDT WKDITFNYES TDTAD FVPS ETASV

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

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分子 #2: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nitrosospira multiformis ATCC 25196 (バクテリア)
分子量理論値: 16.805855 KDa
配列文字列:
MMTNFQNRLT QGQFSFLPPL TDKQISAQIK YALKNNWAIG IEYTDDPHPR NTYWEMFGNP MFDLKDPAGI LQEINDCRKT YPNHYIRVT AFDSSRGVES PAMSYIVNRP KNEPGFGLVR QEVDGRQIRY TVHSYATEKP EAERY

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 433 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
250.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mMC8H18N2O6S2PIPES
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 0.2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.05 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Total protein concentration of the membrane suspension

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 10080 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 57000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1577431
詳細: Perform 2D sorting on the particles collected via LoG picking, train Topaz on the useful ones, and then perform Topaz picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.14) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Initial model was generated by RELION ab initio reconstruction using stochastic gradient descent (SGD) algorithm, without any external reference.
最終 再構成使用したクラス数: 2
想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0.1) / 使用した粒子像数: 64288
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4f0h


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-25hn:
Cryo-EM structure of native Rubisco from Nitrosospira multiformis

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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