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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7967 | |||||||||
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タイトル | Calmodulin-bound full-length rbTRPV5 | |||||||||
マップデータ | Calmodulin-bound rbTRPV5 | |||||||||
試料 |
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キーワード | calmodulin / TRPV5 / full-length / calcium channel / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of urine volume / establishment of protein localization to membrane / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / postsynaptic cytosol ...presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of urine volume / establishment of protein localization to membrane / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / postsynaptic cytosol / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / sperm midpiece / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / myelin sheath / growth cone / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / apical plasma membrane / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Hughes TET / Pumroy RA | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: Structural insights on TRPV5 gating by endogenous modulators. 著者: Taylor E T Hughes / Ruth A Pumroy / Aysenur Torun Yazici / Marina A Kasimova / Edwin C Fluck / Kevin W Huynh / Amrita Samanta / Sudheer K Molugu / Z Hong Zhou / Vincenzo Carnevale / Tibor ...著者: Taylor E T Hughes / Ruth A Pumroy / Aysenur Torun Yazici / Marina A Kasimova / Edwin C Fluck / Kevin W Huynh / Amrita Samanta / Sudheer K Molugu / Z Hong Zhou / Vincenzo Carnevale / Tibor Rohacs / Vera Y Moiseenkova-Bell / 要旨: TRPV5 is a transient receptor potential channel involved in calcium reabsorption. Here we investigate the interaction of two endogenous modulators with TRPV5. Both phosphatidylinositol 4,5- ...TRPV5 is a transient receptor potential channel involved in calcium reabsorption. Here we investigate the interaction of two endogenous modulators with TRPV5. Both phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PI(4,5)P) and calmodulin (CaM) have been shown to directly bind to TRPV5 and activate or inactivate the channel, respectively. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we determined TRPV5 structures in the presence of dioctanoyl PI(4,5)P and CaM. The PI(4,5)P structure reveals a binding site between the N-linker, S4-S5 linker and S6 helix of TRPV5. These interactions with PI(4,5)P induce conformational rearrangements in the lower gate, opening the channel. The CaM structure reveals two TRPV5 C-terminal peptides anchoring a single CaM molecule and that calcium inhibition is mediated through a cation-π interaction between Lys116 on the C-lobe of calcium-activated CaM and Trp583 at the intracellular gate of TRPV5. Overall, this investigation provides insight into the endogenous modulation of TRPV5, which has the potential to guide drug discovery. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_7967.map.gz | 25.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-7967-v30.xml emd-7967.xml | 12.8 KB 12.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_7967_fsc.xml | 6.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_7967.png | 80.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-7967.cif.gz | 6.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7967 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7967 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_7967_validation.pdf.gz | 612.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_7967_full_validation.pdf.gz | 612 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_7967_validation.xml.gz | 9.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_7967_validation.cif.gz | 11.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-7967 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-7967 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_7967.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Calmodulin-bound rbTRPV5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Calmodulin-bound rbTRPV5 tetramer
全体 | 名称: Calmodulin-bound rbTRPV5 tetramer |
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要素 |
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-超分子 #1: Calmodulin-bound rbTRPV5 tetramer
超分子 | 名称: Calmodulin-bound rbTRPV5 tetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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-超分子 #2: rbTRPV5 tetramer
超分子 | 名称: rbTRPV5 tetramer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-超分子 #3: rat Calmodulin
超分子 | 名称: rat Calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
-分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5
分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 82.899656 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MGACPPKAKG PWAQLQKLLI SWPVGEQDWE QYRDRVNMLQ QERIRDSPLL QAAKENDLRL LKILLLNQSC DFQQRGAVGE TALHVAALY DNLEAATLLM EAAPELAKEP ALCEPFVGQT ALHIAVMNQN LNLVRALLAR GASVSARATG AAFRRSPHNL I YYGEHPLS ...文字列: MGACPPKAKG PWAQLQKLLI SWPVGEQDWE QYRDRVNMLQ QERIRDSPLL QAAKENDLRL LKILLLNQSC DFQQRGAVGE TALHVAALY DNLEAATLLM EAAPELAKEP ALCEPFVGQT ALHIAVMNQN LNLVRALLAR GASVSARATG AAFRRSPHNL I YYGEHPLS FAACVGSEEI VRLLIEHGAD IRAQDSLGNT VLHILILQPN KTFACQMYNL LLSYDEHSDH LQSLELVPNH QG LTPFKLA GVEGNTVMFQ HLMQKRKHVQ WTCGPLTSTL YDLTEIDSWG EELSFLELVV SSKKREARQI LEQTPVKELV SFK WKKYGR PYFCVLASLY ILYMICFTTC CIYRPLKLRD DNRTDPRDIT ILQQKLLQEA YVTHQDNIRL VGELVTVTGA VIIL LLEIP DIFRVGASRY FGQTILGGPF HVIIITYASL VLLTMVMRLT NMNGEVVPLS FALVLGWCSV MYFARGFQML GPFTI MIQK MIFGDLMRFC WLMAVVILGF ASAFHITFQT EDPNNLGEFS DYPTALFSTF ELFLTIIDGP ANYSVDLPFM YCITYA AFA IIATLLMLNL FIAMMGDTHW RVAQERDELW RAQVVATTVM LERKMPRFLW PRSGICGYEY GLGDRWFLRV ENHHDQN PL RVLRYVEAFK CSDKEDGQEQ LSEKRPSTVE SGMLSRASVA FQTPSLSRTT SQSSNSHRGW EILRRNTLGH LNLGLDLG E GDGEEVYHF UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5 |
-分子 #2: Calmodulin-1
分子 | 名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
分子量 | 理論値: 16.852545 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK UniProtKB: Calmodulin-1 |
-分子 #3: CALCIUM ION
分子 | 名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: CA |
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分子量 | 理論値: 40.078 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8.8 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |