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万見
- EMDB-75135: CryoEM structure of Aldehyde dehydrogenase from Francisella tular... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-75135
タイトルCryoEM structure of Aldehyde dehydrogenase from Francisella tularensis subsp. tularensis at 3.03A resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: Aldehyde dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: aldehyde dehydrogenase (NAD(+))
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde dehydrogenase (NAD+) / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
aldehyde dehydrogenase (NAD(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Abendroth J / Davies DR / Yang M / Hoarnyi PS / Lorimer DD / Edwards TE
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: CryoEM structure of Aldehyde dehydrogenase from Francisella tularensis subsp. tularensis at 3.03A resolution
著者: Abendroth J / Davies DR / Yang M / Hoarnyi PS / Lorimer DD / Edwards TE
履歴
登録2026年1月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月28日-
マップ公開2026年1月28日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_75135.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_75135.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 234.432 Å		0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 234.432 Å		0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 234.432 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.814 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.9359717 - 1.6055782
平均 (標準偏差)0.00014030431 (±0.05252069)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 234.432 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_75135_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_75135_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Aldehyde dehydrogenase

全体名称: Aldehyde dehydrogenase
要素
  • 複合体: Aldehyde dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: aldehyde dehydrogenase (NAD(+))

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超分子 #1: Aldehyde dehydrogenase

超分子名称: Aldehyde dehydrogenase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)

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分子 #1: aldehyde dehydrogenase (NAD(+))

分子名称: aldehyde dehydrogenase (NAD(+)) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: aldehyde dehydrogenase (NAD+)
由来(天然)生物種: Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
分子量理論値: 55.559172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHMS ILKELDLGLQ AYITNDTNNV IETLNPATGE LLAKVRNQSV TTMQEAIAKA TEVAKQWRQV PAPKRGELVR LIDEELRRN KDHLGSLVSL EMGKSKQEGD GEVQEMIDMA DFAVGQSRML YGMMMNSERH NHRMYEQWHP LGVVGVISAF N FPVAVWSW ...文字列:
MAHHHHHHMS ILKELDLGLQ AYITNDTNNV IETLNPATGE LLAKVRNQSV TTMQEAIAKA TEVAKQWRQV PAPKRGELVR LIDEELRRN KDHLGSLVSL EMGKSKQEGD GEVQEMIDMA DFAVGQSRML YGMMMNSERH NHRMYEQWHP LGVVGVISAF N FPVAVWSW NAFIAVICGN TVVWKPSEKI PLCSIAVHNI CQKVIKEHNY PEIFYTVISK DVEVSKTLVN DERVNLVSFT GS TKVGQDV GQQVAKRFGK SILELGGNNA TIIDESANLK LAIPAAVFGA VGTAGQRCTS LRRLFIHESI YDLVKEKMVN AYK QVKVGD PLDQANLMGP LIDQAAVDNF TRTVEQAINQ GGKVLTGGKS IAKPGFFVEP TIIEANHNMP IVAEENFCPI LYIM PFKDI DEAIALNNSV IYGLSSSIFT DNLQNAEKFL SSLGSDCGIA NVNIGTSGAE IGGAFGGEKH TGGGREAGSD AWKAY MRRQ TSTINYGKDL PLAQGIKFNL GE

UniProtKB: aldehyde dehydrogenase (NAD(+))

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 10 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl, 1 mM NAD
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: new
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: FrtuB.00020.a.B1.PS37973 was diluted from a 28.2 mg/ml to 10 mg/ml into dilution buffer (25 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl) and then further diluted to 1 mg/ml in diultion buffer supplemented ...詳細: FrtuB.00020.a.B1.PS37973 was diluted from a 28.2 mg/ml to 10 mg/ml into dilution buffer (25 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl) and then further diluted to 1 mg/ml in diultion buffer supplemented with 1 mM NAD. 3 ul of mix were transferred on a Cu 300 QF R1.2/1.3 grid and vitrified in liquid ethane with a Vitrobot using the following parameter: 3 sec wait, 4 sec blot at blot force 7, 95% humidity, 5 C; data were collected on the PNCC Krios with a Falcon4i camera; CEM0001160JA..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15874 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AlphaFold2 model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0) / 使用した粒子像数: 1078772
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

db-1


Chain - Residue range: 1-498 / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-10fm:
CryoEM structure of Aldehyde dehydrogenase from Francisella tularensis subsp. tularensis at 3.03A resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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