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- EMDB-74435: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ from the Acinetobac... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-74435
タイトルDimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ from the Acinetobacter BREX system
マップデータSharpened map from Non-Uniform Refinement
試料
  • 複合体: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ
    • タンパク質・ペプチド: BrxC-BrxB
    • タンパク質・ペプチド: PglZ
キーワードRestriction / Bacteriophage / Defense / AlphaFold / ANTIMICROBIAL PROTEIN
生物種Acinetobacter sp. NEB 394 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.94 Å
データ登録者Doyle LA / Stoddard BL / Kaiser B / Kaiser A
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35 GM148166 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15 GM140375 米国
New England Biolabs 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Competing forms of protein-protein association and DNA binding exhibited by BrxC from the BREX phage restriction system
著者: Doyle LA
履歴
登録2025年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_74435.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_74435.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map from Non-Uniform Refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 448.8 Å		2.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 448.8 Å		2.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 448.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.244 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.0915338 - 2.182861
平均 (標準偏差)0.0001333928 (±0.045261804)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 448.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_74435_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #2

ファイルemd_74435_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map from Non-Uniform Refinement

ファイルemd_74435_additional_1.map
注釈Unsharpened map from Non-Uniform Refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A from Non-Uniform Refinement

ファイルemd_74435_half_map_1.map
注釈Half map A from Non-Uniform Refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B from Non-Uniform Refinement

ファイルemd_74435_half_map_2.map
注釈Half map B from Non-Uniform Refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ

全体名称: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ
要素
  • 複合体: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ
    • タンパク質・ペプチド: BrxC-BrxB
    • タンパク質・ペプチド: PglZ

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超分子 #1: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ

超分子名称: Dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Dimer of fusion of N-terminal BrxC with BrxB complexed to PglZ
由来(天然)生物種: Acinetobacter sp. NEB 394 (バクテリア)

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分子 #1: BrxC-BrxB

分子名称: BrxC-BrxB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: BrxC truncated to residues 1-553 fused to BrxB with a 2xGGS linker
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter sp. NEB 394 (バクテリア)
分子量理論値: 85.484484 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMGNIKEL FYKPLDRAIN GVVKADQDDN ATVYQELDEY VVTNELEKHF RDFFQSYGTD LSDPSIANRV GVWISGFFGS GKSHFLKTL SYILANKVAR DAEGNERSAA EFFDESKIRD AFIRADIGKA VSHHADVILF NIDSKASSND DGNPILNVFL R VFNEYQGF ...文字列:
GSHMGNIKEL FYKPLDRAIN GVVKADQDDN ATVYQELDEY VVTNELEKHF RDFFQSYGTD LSDPSIANRV GVWISGFFGS GKSHFLKTL SYILANKVAR DAEGNERSAA EFFDESKIRD AFIRADIGKA VSHHADVILF NIDSKASSND DGNPILNVFL R VFNEYQGF SADHPHIAHM ERHLSQKGVY ERFKQAFEES SGMSWLEERD GYQFYQDDVE TAISQALNLS AEAAHKWFED SE QTFSVSV ENFCQWVKEY LDSKGPQQRM LFLVDEVGQF IGSDTRLMLT LQTITENLGT ICKGRAWIIV TSQADIDAVL GEM SSSKAN DFSKIAGRFK TRLSLSSSNT DEVIQKRLLR KTPEAEALLR SVFEQKGDIL KNQITFDRSG PTLKNYEGPD SFIH NYPFA PYHFQLVQKV FEEIRKVGAT GAHLAYGERS MLDAFQMAAN AIATDEVGAL VPFHRFYTSV EGFLDTAVKR TIDQA GQNK TLDGFDVQML RTLFMIRYVD IIKGTLDNLV TLSIEKIDED KLALRKRIEE SLQRLEKESL ITRNGDEFLF LTNGGS GGS MSQTIHERLN QIPERILSTE FLTGQGLGNE IGFWIFDYAP EDELKVREYL HFLDGMLEKK HSQLKVVNIN LLQAVVD YL AERNFIDKAI QMQKAKGDEA LLKALKGPLH MDKFAPYLVS KYATNAQDIV LMTGVGSVWP LLRAHHLLNS LHSLLGHK P VVLFYPGYYD GQAMSLFGKI PSNNYYRAFR LVP

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分子 #2: PglZ

分子名称: PglZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: PglZ with a thrombin scar at the C-terminal / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter sp. NEB 394 (バクテリア)
分子量理論値: 100.066445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGNLSQLQQG LEQAFFHENH RIVFWYDAEQ SFTEEIKALE LNDVHILNMA EESSLAIKLK LELEDQQGKY LLYFPSPEPE TEKDWLLDI KLYSRSFYAD RFSIIFNELG LQQQSLREHL AKREEFLKAK ARLSTLKRYI QPDADAQDLD MAMIAAVVKA D SAELMHIV ...文字列:
MGNLSQLQQG LEQAFFHENH RIVFWYDAEQ SFTEEIKALE LNDVHILNMA EESSLAIKLK LELEDQQGKY LLYFPSPEPE TEKDWLLDI KLYSRSFYAD RFSIIFNELG LQQQSLREHL AKREEFLKAK ARLSTLKRYI QPDADAQDLD MAMIAAVVKA D SAELMHIV LALADEMVQQ NLGLEVNPDS FAELEKFQLV PALVTALQAE IGYPASVEEL NGEAPFKLGT FFIRLMTTGF CE SLGDIPL WAQELVMSSV SSRATARAFL SRWRDSSKYY PTFDTLSQTV ANALRIQEKV GAFDLEQLLD VMTFEVIEQK IIV DLASQI PAAAKAELEH FRTVISTRLD GYWASKHKDD ATRRKYRTVY TALQAAIELF SLRLQFDSGF YFDSSEALYK AYEQ ELYRF DMAYRHYSAA SQRAHVDILK KLDEEVENCY SYWFIDHLAR NWGERVEAEQ RLNVWKVADI PNQQNFYDTH VRSLL GSAT KRRIVVIISD AFRYEAAVEL RDRINEKRYS EATLSSQLGV VPSYTTLGMA SLLPHQTLEY KEAAGDDVLV DGQSSK GTA ARSKILAAYN GLAVTAEMVK GWSRDEGREA LKDHELIYVY HNVIDARGDS ASTESETFMA VEHAIEELTE LSRKILM HF NISTLLITAD HGFLFQQSKL ESADRSSLTE KPTNTLKSKK RYVIGHGLPE SKEAWKGSTQ ATAGTLSATD FWIPKGAN R FHFVGGSRFV HGGIMPQEIV VPVLMVKQLR GEKAGQRTKR KVEVISTKST LKMVNNIQKF DLMQTEAVSE LVMPVTLSI AIYDGDLKVS SEETLTFDSS TDSVADRVKQ VRLSLSGTDF DRKKDYFLVL KDKDLNIEMQ RYKVTIDLAF TDDFFLVPR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClSodium chloride
25.0 mMTris
1.0 mMATP
1.0 mMMgCl2Magnesium chloride
0.05 %CHAPS

詳細: Complex purified in 25 mM Tris pH 7.5 + 150 mM NaCl, with additions of MgCl2, ATP, and CHAPS shortly before grid preparation
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 20 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細1 mM Magnesium chloride, 1 mM AMP-PMP, and 0.05% CHAPS were added to the sample shortly before grid preparation

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4012 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

粒子像選択選択した数: 343194
詳細: Blob picking on a 500 denoised micrograph resulted in 343,194 particles, which were rigorously sorted/classified and used to generate templates for template picking on the full dataset which ...詳細: Blob picking on a 500 denoised micrograph resulted in 343,194 particles, which were rigorously sorted/classified and used to generate templates for template picking on the full dataset which resulted in 2,679,070 particles.
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AlphaFold / 詳細: AlphaFold of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 195504
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア:
名称詳細
cryoSPARC (ver. 4.5.3)Ab initio
cryoSPARC (ver. 4.5.3)Hetero Refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / ソフトウェア - 詳細: Non-Uniform Refinement
最終 3次元分類クラス数: 1
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
ソフトウェア名称: ISOLDE
詳細Initial model consisted of a fusion of N-terminal BrxC and BrxB complexed with PglZ. The entire model was initially placed into the volume using the ChimeraX Fit in Map tool. Individual domains were then manually rotated/translated into the volume and adjusted with Fit in Map. The interface between BrxB and PglZ was preserved by treating the N-terminal domain of PglZ as part of the fusion. The model was then minimally refined with ISOLDE to resolve bond distortions from rigid domain fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9zn5:
Hybrid model of a dimer of BrxC-BrxB fusion complexed with PglZ from the Acinetobacter BREX system

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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