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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7340 | |||||||||
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タイトル | Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination (PTC region) | |||||||||
マップデータ | Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation release factor activity, codon specific / positive regulation of ribosome biogenesis / translational termination / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosomal large subunit assembly / ribosome binding ...translation release factor activity, codon specific / positive regulation of ribosome biogenesis / translational termination / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosomal large subunit assembly / ribosome binding / transferase activity / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Zeng F / Jin H | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018 タイトル: Conformation of methylated GGQ in the Peptidyl Transferase Center during Translation Termination. 著者: Fuxing Zeng / Hong Jin / 要旨: The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The ...The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The glutamine of the GGQ is methylated post-translationally at the N position in vivo; this covalent modification is essential for optimal cell growth and efficient translation termination. However, the precise conformation of the methylated-GGQ tripeptide in the ribosome remains unknown. Using cryoEM and X-ray crystallography, we report the conformation of methylated-GGQ in the peptidyl transferase center of the ribosome during canonical translational termination and co-translation quality control. It has been suggested that the GGQ motif arose independently through convergent evolution among otherwise unrelated proteins that catalyze peptide release. The requirement for this tripeptide in the highly conserved peptidyl transferase center suggests that the conformation reported here is likely shared during termination of protein synthesis in all domains of life. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_7340.map.gz | 202.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-7340-v30.xml emd-7340.xml | 27.3 KB 27.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_7340_fsc.xml | 13.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_7340.png | 82 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7340 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7340 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_7340.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : nonstop ribosomal complex with ArfA/RF2
+超分子 #1: nonstop ribosomal complex with ArfA/RF2
+超分子 #2: 50S subunit
+超分子 #3: P-site tRNA fMet
+超分子 #4: Peptide chain release factor 2
+超分子 #5: 23S rRNA
+超分子 #6: 50S ribosomal protein L2
+超分子 #7: 50S ribosomal protein L3
+超分子 #8: 50S ribosomal protein L16
+超分子 #9: 50S ribosomal protein L27
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #6: P-site tRNA fMet
+分子 #2: 50S ribosomal protein L2
+分子 #3: 50S ribosomal protein L3
+分子 #4: 50S ribosomal protein L16
+分子 #5: 50S ribosomal protein L27
+分子 #7: Peptide chain release factor RF2
+分子 #8: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-2/0.5 4C / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Grids were blotted for 3.5 seconds.. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 83822 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Average FSC |
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得られたモデル | PDB-6c4h: |