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- EMDB-71051: Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71051
タイトルCryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL.
マップデータCryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL.
試料
  • 複合体: 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL
    • タンパク質・ペプチド: Protein NEL
    • タンパク質・ペプチド: NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードROS1 / NEL / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / transferrin receptor binding / commissural neuron axon guidance / fertilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / neural crest cell migration / positive regulation of cell division / positive regulation of neuron differentiation / protein kinase C binding / mRNA 3'-UTR binding ...negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / transferrin receptor binding / commissural neuron axon guidance / fertilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / neural crest cell migration / positive regulation of cell division / positive regulation of neuron differentiation / protein kinase C binding / mRNA 3'-UTR binding / heparin binding / spermatogenesis / cell population proliferation / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / : / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neuropeptide-like protein / Neuropeptide-like / : / EGF domain / EGF domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / von Willebrand factor type C domain ...Neuropeptide-like protein / Neuropeptide-like / : / EGF domain / EGF domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1 / Protein NEL
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者An WD / Zhang XW / Bai XC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural insights into the activation of the chicken ROS1 receptor by the NEL/NICOL ligand complex.
著者: Weidong An / Xuewu Zhang / Xiao-Chen Bai /
要旨: The receptor tyrosine kinase ROS1 plays essential roles in cell growth and sperm maturation, yet its activation mechanism has remained poorly understood. Here, we report high-resolution cryo-electron ...The receptor tyrosine kinase ROS1 plays essential roles in cell growth and sperm maturation, yet its activation mechanism has remained poorly understood. Here, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of chicken ROS1 in its ligand-free form, in complex with its ligand NEL, and with the ligand/co-ligand complex NEL/NICOL. Unliganded ROS1 adopts an arc-shaped conformation. The interaction between NEL and ROS1 is mediated by the VWC2 domain of NEL and the β1 domain of ROS1. Binding of NICOL to the coiled-coil domain of NEL stabilizes NEL into a batwing-shaped asymmetric dimer, which can recruit only one ROS1 molecule due to steric hindrance. Structural analyses and biochemical results suggest that the 2:1 NEL/NICOL complexes further oligomerize through LamG-VWC4 domain interactions, facilitating the clustering of multiple ROS1 for its activation. Functional assays confirm that both NICOL and the multimerization of NEL/NICOL complexes are required for robust ROS1 signaling. Our findings establish NICOL as a critical co-ligand for ROS1 and suggest a distinct ligand-driven oligomerization mechanism for ROS1 activation.
履歴
登録2025年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月25日-
マップ公開2026年2月25日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71051.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71051.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 260 pix.
= 365.092 Å		1.4 Å/pix.
x 260 pix.
= 365.092 Å		1.4 Å/pix.
x 260 pix.
= 365.092 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4042 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.027739141 - 0.06615349
平均 (標準偏差)-0.000088603294 (±0.0014314771)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 365.09198 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with...

ファイルemd_71051_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL. Half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with...

ファイルemd_71051_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of chicken NEL dimer bound with one human NICOL. Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL

全体名称: 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL
要素
  • 複合体: 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL
    • タンパク質・ペプチド: Protein NEL
    • タンパク質・ペプチド: NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL

超分子名称: 2:1 complex between chicken NEL and human NICOL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Protein NEL

分子名称: Protein NEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 91.070969 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MESGCGLGTL CLLLCLGPVV GFGVDPSLQI DVLSELGLPG YAAGVRQVPG LHNGSKAFLF PDTSRSVKAS PETAEIFFQK LRNKYEFTI LVTLKQAHLN SGVIFSIHHL DHRYLELESS GHRNEIRLHY RTGSHRSHTE VFPYILADDK WHRLSLAISA S HLILHVDC ...文字列:
MESGCGLGTL CLLLCLGPVV GFGVDPSLQI DVLSELGLPG YAAGVRQVPG LHNGSKAFLF PDTSRSVKAS PETAEIFFQK LRNKYEFTI LVTLKQAHLN SGVIFSIHHL DHRYLELESS GHRNEIRLHY RTGSHRSHTE VFPYILADDK WHRLSLAISA S HLILHVDC NKIYERVVEK PFMDLPVGTT FWLGQRNNAH GYFKGIMQDV QLLVMPQGFI SQCPDLNRTC PTCNDFHGLV QK IMELQDI LAKTSAKLSQ AEQRMNKLDQ CYCERTCTMK GMTYREFESW TDGCKNCTCM NGTVQCEALI CSLSDCPPNS ALS YVDGKC CKECQSVCIF EGRTYFEGQR ETVYSSSGDC VLFECKDHKM QRIPKDSCAT LNCPESQQIP LSHSCCKICK GHDF CTEGH NCMEHSVCRN LDDRAVCSCR DGFRALREDN AYCEDVDECA EGQHYCRENT MCVNTPGSFM CICKTGYIRI DDYSC TEHD ECVTNQHNCD ENALCFNTVG GHNCVCKLGY TGNGTVCKAF CKDGCRNGGA CIASNVCACP QGFTGPSCET DIDECS DGF VQCDSRANCI NLPGWYHCEC RDGYHDNGMF SPSGESCEDI DECATGRHSC ANDTVCFNLD GGYDCRCPHG KNCTGDC IH EDKIKHNGQI WVLENDRCSV CSCQSGYVMC RRMVCDCENP TVDLFCCPEC DPRLSSQCLH QSGELSYNSG DSWIQNCQ Q CRCLQGEVDC WPLPCPEVDC EFSVLPENEC CPRCVTDPCQ ADTIRNDITK TCLDETNVVR FTGSSWIKHG TECTLCQCK NGHVCCSVDP QCLQEL

UniProtKB: Protein NEL

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分子 #2: NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1

分子名称: NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.182 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAPPPACRSP MSPPPPPLLL LLLSLALLGA RARAEPAGSA VPAQSRPCVD CHAFEFMQRA LQDLRKTACS LDARTETLLL QAERRALCA CWPAGH

UniProtKB: NELL2-interacting cell ontogeny regulator 1

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 7 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Made in RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 33485
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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